авторефераты диссертаций БЕСПЛАТНАЯ БИБЛИОТЕКА РОССИИ

КОНФЕРЕНЦИИ, КНИГИ, ПОСОБИЯ, НАУЧНЫЕ ИЗДАНИЯ

<< ГЛАВНАЯ
АГРОИНЖЕНЕРИЯ
АСТРОНОМИЯ
БЕЗОПАСНОСТЬ
БИОЛОГИЯ
ЗЕМЛЯ
ИНФОРМАТИКА
ИСКУССТВОВЕДЕНИЕ
ИСТОРИЯ
КУЛЬТУРОЛОГИЯ
МАШИНОСТРОЕНИЕ
МЕДИЦИНА
МЕТАЛЛУРГИЯ
МЕХАНИКА
ПЕДАГОГИКА
ПОЛИТИКА
ПРИБОРОСТРОЕНИЕ
ПРОДОВОЛЬСТВИЕ
ПСИХОЛОГИЯ
РАДИОТЕХНИКА
СЕЛЬСКОЕ ХОЗЯЙСТВО
СОЦИОЛОГИЯ
СТРОИТЕЛЬСТВО
ТЕХНИЧЕСКИЕ НАУКИ
ТРАНСПОРТ
ФАРМАЦЕВТИКА
ФИЗИКА
ФИЗИОЛОГИЯ
ФИЛОЛОГИЯ
ФИЛОСОФИЯ
ХИМИЯ
ЭКОНОМИКА
ЭЛЕКТРОТЕХНИКА
ЭНЕРГЕТИКА
ЮРИСПРУДЕНЦИЯ
ЯЗЫКОЗНАНИЕ
РАЗНОЕ
КОНТАКТЫ


Pages:   || 2 | 3 |
-- [ Страница 1 ] --

Министерство образования и науки Российской Федерации

Российский химико-технологический университет им. Д.И. Менделеева

УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЙ

КОМПЛЕКС

дисциплины

«Биологические наноструктуры»

подготовки бакалавров по направлению подготовки

«Нанотехнология»

с профилем подготовки

«Функциональные наноматериалы и высокочистые вещества»

Москва 2010 УДК 577.1 ББК 74.58 Авторы и составители: доц. Мурашова Наталья Михайловна «Биологические наноструктуры»: учебно-методический комплекс/ Н.М. Мурашова –М.: РХТУ им. Д.И. Менделеева, 2010. – 148 с.

Курс "Биологические наноструктуры" предназначен для подготовки бакалавров по профилю "Функциональные наноматериалы и высокочистые вещества" в рамках программы "Нанотехнология".

Курс входит в состав профессионального цикла дисциплин в качестве курса по выбору студента. Основной задачей курса является ознакомление студентов с основами строения и функционирования биологических наноструктур.

УДК 577. ББК 74. © Российский химико-технологический университет им. Д.И. Менделеева, Оглавление Оглавление................................................................................................... Рабочая программа................................................................................... Введение....................................................................................................... 1. Объм дисциплины и виды учебной работы............................................ 1. Содержание курса....................................................................................... 1. Список основной и дополнительной литературы.................................... 1. Список вопросов к экзамену...................................................................... 1. Учебное пособие....................................................................................... Введение..................................................................................................... 2. Клетки и вирусы........................................................................................ 2. Белковые нанообъекты...............................................

.............................. 2. Аминокислоты – строительные кирпичики белковых наноструктур. 2.3. Пептиды – малые полимеры аминокислот............................................. 2.3. Наноструктура белков.............................................................................. 2.3. Коферменты и витамины.......................................................................... 2.3. Углеводные наноструктуры..................................................................... 2. Липиды и биологические мембраны....................................................... 2. Липиды....................................................................................................... 2.5. Строение и работа биологических мембран.......................................... 2.5. Наноструктура и функции нуклеиновых кислот................................... 2. Молекулярные механизмы восприятия, передачи и приема 2. информации........................................................................................................... Передача сигнала и регуляция с помощью гормонов........................... 2.7. Восприятие и передача сигнала с помощью нервной системы и 2.7. органов чувств..................................................................................................... Молекулярные механизмы превращение энергии 2. и вещества в живых системах........................................................................... Достижения и перспективы развития нанотехнологии в биологии и 2. медицине.............................................................................................................. Тренировочные задания и тесты........................................................... 2. 2.10.1 Контрольная работа № 1........................................................................ 2.10.2 Контрольная работа № 2........................................................................ 2.10.3 Контрольная работа № 3........................................................................ Практические занятия по дисциплине............................................. Методические указания.......................................................................... 3. Организация самостоятельной работы. Вопросы для самоконтроля. 3. 1 Рабочая программа 1.1 Введение Курс "Биологические наноструктуры" предназначен для подготовки бакалавров по профилю "Функциональные наноматериалы и высокочистые вещества" в рамках программы "Нанотехнология". Курс входит в состав профессионального цикла дисциплин в качестве курса по выбору студента.

Основной задачей курса является ознакомление студентов с основами строения и функционирования биологических наноструктур.

1.2 Объм дисциплины и виды учебной работы Объем курса - 36 ч аудиторной нагрузки, из них:

Лекций - 36 ч, Лабораторных занятий – нет.

Самостоятельная работа - 36 ч.

Общий объем курса - 72 ч.

Заключительный контроль знаний – экзамен.

Цель курса: ознакомить студентов с основными классами биологических молекул и надмолекулярных ансамблей, дать понятие о строении и функциях наноструктур в живой природе, показать взаимосвязь биологических наук и нанотехнологии.

Приобретаемые компетенции Студент должен знать:

принципы организации и функционирования биологических наноструктур;

ОК-1,ОК- основные классы биологических молекул и надмолекулярных ансамблей, их строение и основные функции;

ОК-1, ОК- молекулярные механизмы восприятия, передачи и приема информации в живых системах;

ОК-1, ОК- молекулярные механизмы превращения энергии и вещества в живых системах. ОК-1, ОК- уметь:

видеть перспективы возможных биологических, медицинских и экологических приложений наноматериалов ОК-1, ОК-8, ПК- самостоятельно ориентироваться в литературе, посвященной медицинским и биологическим приложениям нанотехнологии ОК-1, ОК-8, ПК- понимать логику живых наносистем и творчески применять ее в профессиональной деятельности ОК-1, ОК-8, ПК-6, ПК- Распределение часов между темами учебной дисциплины представлено в таблице 1.

Таблица 1.

1. Разделы дисциплины и виды занятий № Лекции, Самостоятельная Раздел дисциплины Всего часов п/п ч работа, ч Введение 2 2 Клетки и вирусы 2 2 Белковые нанообъекты 8 8 Углеводные наноструктуры 2 2 Липиды и биологические 4 4 мембраны Наноструктура и функции 6 6 нуклеиновых кислот Молекулярные механизмы 6 6 восприятия, передачи и приема информации Молекулярные механизмы 4 4 превращения энергии и вещества в живых системах Достижения и перспективы 2 2 развития нанотехнологии в биологии и медицине.

ВСЕГО 36 36 1.3 Содержание курса 1. Введение. Место биохимии, нанохимиии и нанотехнологии среди других естественных наук. Биологические объекты как наноструктуры и наномашины. Элементный состав живых организмов. Основные классы биомолекул. Особая роль воды в образовании, поддержании и функционировании биологических наноструктур.

2.Клетки и вирусы. Строение, функции и характерные размеры клеточных структур. Наноструктура и работа жгутиков и ресничек. Строение вирусных частиц. Взаимодействие вирусов с клеткой. Лизогенный и литический путь.

Вирусы как природные ассемблеры.

3. Белковые нанообъекты. Структура аминокислот. Биологические функции аминокислот. Структура и биологические функции пептидов.

Определение, характерные размеры молекул белков. Уровни организации структуры белков – первичная, вторичная, третичная, четвертичная.

Денатурация. Биологические функции белков.

Наноструктура коллагеновых волокон. Структура и функции гемоглобина.

Структура и функции иммуноглобулинов.

Определение и классификация ферментов. Строение ферментов.

Особенности биокатализа. Строение активного центра ферментов и опознавание молекул. Теория индуцированного соответствия. Основы ферментативной кинетики: влияние температуры, рН, концентрации фермента и субстрата.

Роль коферментов. Примеры коферментов. Витамины. Функции витаминов в ферментативном катализе.

4. Углеводные наноструктуры. Строение и биологические функции углеводов. Примеры моно- и дисахаридов. Полисахариды: целлюлоза, крахмал, гликоген, хитин, гиалуроновая кислота. Наноструктура клеточной стенки растений.

5. Липиды и биологические мембраны. Биологические функции и классификация липидов. Жирные кислоты. Триглицериды. Воска.

Фосфолипиды: строение и биологическая роль. Самоассоциация липидов, мицеллы, липосомы.

Строение клеточной мембраны. Мембранный транспорт: простая и облегченная диффузия, активный транспорт. Механизм действия Na+/K+ насоса. Ионные каналы аксона и проведение нервного импульса.

6. Наноструктура и функции нуклеиновых кислот. Химический состав нуклеиновых кислот. Двухспиральная структура молекулы ДНК, принцип комплементарности. Свойства генетического кода, строение генов. Мутации и факторы, их вызывающие.

Репликация ДНК, строение репликативной вилки. Транскрипция, работа РНК-полимеразы. Строение транспортной РНК. Строение и работа рибосомы. Основные стадии процесса трансляции.

Молекулярные механизмы восприятия, передачи и приема 7.

информации. Понятие и строение рецептора. Молекулярные механизмы действия гормонов: мембрано-опосредованный и цитозольный механизм.

Классификация и особенности биологического действия гормонов.

Структура и действие некоторых гормонов гипофиза и периферических желез.

Строение и работа нервно-мышечного синапса, нейромедиаторы.

Фоторецепция, фоторецепторные белки, строение и работа зрительного рецептора. Строение и работа слухового рецептора.

8. Молекулярные механизмы превращения энергии и вещества в живых системах. Понятие метаболизма, катаболизм и анаболизм. Центральные пути обмена. Ключевые метаболиты. Макроэргические молекулы.

Аэробное и анаэробное окисление углеводов. Гликолиз. Цикл Кребса.

Механизм окислительного фосфорилирования. Молекулярная организация дыхательной цепи. Фотосинтез, световая и темновая стадии. Механизм световой стадии фотосинтеза.

9. Достижения и перспективы развития нанотехнологии в биологии и медицине. Биотехнология и генная инженерия. Биологические наносенсоры.

Наноматериалы для медицины. Нанотоксикология.

1.4 Список основной и дополнительной литературы Основная литература:

Э.Рис, М. Стенберг. Введение в молекулярную биологию: от клеток к 1.

атомам. – М.: Мир, 2002. 142 с.

К. Смит. Биология сенсорных систем.- М.: БИНОМ. Лаборатория 2.

знаний, 2005. 583 с.

Б. Эггинс. Химические и биологические сенсоры. М.: Техносфера, 3.

2005. 336 с.

В. Эллиот, Д. Эллиот. Биохимия и молекулярная биология. – М.:

4.

МАИК "Наука/Интерпериодика", 2002. 446 с.

Дополнительная литература:

Нанотехнологии. Азбука для всех. Под. ред. Ю.Д. Третьякова. – М.:

1.

ФИЗМАТЛИТ, 2008. 368 с.

Н.Г. Луценко. Начала биохимии: курс лекций. – М.: МАИК 2.

"Наука/Интерпериодика", 2002. 125 с.

Н. Грин, У. Стаут, Д. Тейлор. Биология. В 3-х томах. Под ред. Р.

3.

Сопера. Т. 1. - М.: Мир, 2001. 454 с.

В.П. Комов, В.Н. Шведова. Биохимия. - М.: Дрофа, 2004. 640 с.

4.

1.5 Список вопросов к экзамену Учебным планом курса "Биологические наноструктуры" предусмотрено проведение итогового контроля знаний в форме экзамена.

Экзамен проводится в виде теста из 50 вопросов. К каждому вопросу предлагаются по 4 варианта ответов, из которых только один является верным. Вопросы охватывают весь пройденный материал и позволяют адекватно оценить степень его усвоения.

Разработано 2 варианта экзаменационных тестов.

Вариант Вопрос 1. Не содержится в живых организмах:

1 – Cu, 2 – Se, 3 – P, 4 – правильного ответа нет.

Вопрос 2. К биополимерам относятся:

1 – белки, полисахариды, аминокислоты, 2 – нуклеиновые кислоты, аминокислоты, сахара, 3 – белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, 4 – полисахариды, жирные кислоты, витамины.

Вопрос 3. Характерный размер клеток прокариот:

1 – десятки микрометров, 2 – десятки нанометров, 3 – сотни нанометров, 4 – тысячи нанометров.

Вопрос 4. Лизогенный путь развития вирусной инфекции в клетке:

1 – размножение вирусных частиц и быстрая гибель клетки, 2 – длительное взаимовыгодное сосуществование вируса и клетки, 3 – подавление активности вируса в клетке, 4 – скрытное (до момента индукции) существование генетического материала вируса в клетке.

Вопрос 5. Биологической функцией аминокислот не является:

1 – образование белковых молекул, 2 – поддержание буферных свойств среды, 3 – хранение и перенос генетической информации, 4 - образование гормонов.

Вопрос 6. Энкефалины – пептиды, проявляющие:

1 – возбуждающее действие, 2 – токсической действие, 3 – бактерицидное действие, 4 – обезболивающее действие.

Вопрос 7. Денатурация белка не происходит:

1 – при повышении температуры на несколько десятков градусов, 2 – при повышении температуры на 1-2 градуса, 3 – при замене воды на органический растворитель, 4 – под действие высоких концентраций солей тяжелых металлов Вопрос 8. Активность фермента в зависимости от рН:

1 – возрастает линейно, 2 – возрастает экспоненциально, 3 – имеет максимум, 4 – имеет минимум.

Вопрос 9. Активный центр фермента:

1 – с самого начала строго комплементарен субстрату, 2 – подстраивается по субстрат в ходе присоединения субстрата, 3 – подстраивается под субстрат в ходе химической реакции, 4- подстраивается под субстрат в ходе отщепления продукта реакции.

Вопрос 10. При конкурентном ингибировании фермента:

1 – ингибитор связывается с активным центром фермента, 2 – ингибитор связывается с субстратом, 3 – ингибитор связывается с аллостерическим центром фермента, 4- ингибитор вызывает денатурацию фермента.

Вопрос 11.Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) является:

1 – переносчиком электронов, 2 – переносчиком –ОН групп, 3 – переносчиком -NH2 групп, 4 - переносчиком протонов.

Вопрос 12. При недостатке витамина D (кальциферола) в организме взрослых наблюдается:

1 – нарушение сумеречного зрения ("куриная слепота"), 2 – хрупкость сосудов, кровоточивость десен, 3 – поражение нервной системы, вялость и утомляемость, 4 – нарушение обмена кальция, хрупкость костей Вопрос 13. Сахароза является:

1 – моносахаридом, 2 – дисахаридом, 3 – трисахаридом, 4 – полисахаридом.

Вопрос 14.Не является биологической функцией углеводов:

1 – обеспечивают потребности организма в энергии, 2 – обеспечивают прочность ряда тканей, 3 – входят в состав слюны, 4 – регулируют функции организма.

Вопрос 15. В природе преобладают следующие изомеры моносахаридов:

1 – D-, 2 – L-, 3 – цис-, 4 – транс-.

Вопрос 16. Целлюлоза состоит из:

1 – неразветвленных цепей -D-глюкозы, 2 – разветвленных цепей -D глюкозы, 3 – неразветвленных цепей -D-глюкозы, 4 – разветвленных цепей -D-фруктозы.

Вопрос 17. Липиды плохо растворимы в:

1 – воде, 2 – этаноле, 3 – хлороформе, 4 – гексане.

Вопрос 18. Сложные эфиры высших жирных кислот и высших моноатомных или двухатомных спиртов:

1 – триглицериды, 2 – воска, 3 – фосфолипиды, 4 – сфинголипиды.

Вопрос 19. Толщина липидного бислоя биологических мембран:

1 – 1-2 нм, 2 – 4-5 нм, 3 – 10-15 нм, 4 – 40-50 нм.

Вопрос 20. На рисунке приведена формула:

1 – фосфатидилхолина, 2 –сфингомиелина, 3 – мирицилпальмитата, 4 – холестерина.

Вопрос 21. Активный транспорт – 1 – перенос в сторону повышения концентрации или электрохимического потенциала, 2 – перенос в сторону снижения концентрации или электрохимического потенциала, 3 – осуществляется без затрат энергии, 4 – происходит без участия переносчиков.

Вопрос 22. Работа Na+/K+-АТФ-азы осуществляется за счет :

1 – энергии АТФ, 2 – энергии липидов бислоя, 3 – энергии разности потенциалов, 4 – градиента концентраций натрия.

Вопрос Открывание натриевых каналов на мембранах аксона 23.

стимулируется:

1 – изменением концентрации натрия, 2 – изменением концентрации калия, – воздействием электрического импульса, 4 – механическим воздействием.

Вопрос 24. В молекуле ДНК:

1 – сахарофосфатный остов располагается внутри двойной спирали, 2 – сахарофосфатный остов и азотистые основания располагаются по периферии двойной спирали, 3 – азотистые основания располагаются внутри двойной спирали, 4 – азотистые основания располагаются по периферии двойной спирали.

Вопрос 25. Универсальность генетического кода:

1 – у всех живых существ на Земле гены закодированы в виде ДНК, 2 – у всех живых существ на Земле каждая аминокислота кодируется тремя нуклеотидами, 3 – у всех живых существ на Земле гены закодированы непрерывно, 4 – у всех живых существ на Земле каждая аминокислота кодируется одинаково.

Вопрос 26. Точечные мутации:

1 – никак не влияют на организм, 2 – всегда приводят к гибели организма, 3 – всегда благоприятны для организма, т.к. способствуют лучшей адаптации, – могут быть и благоприятными и патологическими.

Вопрос 27. Механизмы репарации:

1 – защищают клетку от мутаций при репликации ДНК, 2 –защищают клетку от мутаций при трансляции, 3 – выбраковывают "неправильные" РНК, 4 – выбраковывают "неправильные" белки.

Вопрос 28. Синтез ДНК в ходе репликации идет:

1 – только на лидирующей цепи ДНК, 2 – только в одном направлении от 3' к 5' концу, 3 – только в одном направлении от 5' к 3' концу, 4 – сначала от 5' к 3' концу, затем от 3' к 5' концу.

Вопрос 29. РНК-полимераза необходима для:

1 – расплетения двойной цепи ДНК, 2 – осуществления процесса транскрипции, 3 – осуществления процесса трансляции, 4 – осуществления процесса репликации.

Вопрос 30. Укажите правильное утверждение:

1 – транспортная РНК содержит участок связывания со строго определенной аминокислотой, 2 – образование аминоацил-тРНК катализируется ферментом, специфичным для каждой аминокислоты, 3 – аминоацил-тРНК присоединяется к мРНК по действием строго специфичного фермента, 4 – аминоацил-тРНК присоединяется к мРНК за счет ковалентных связей.

Вопрос 31. В состав гема в молекуле гемоглобина входит 1 – Cu2+, 2 – Fe2+, 3 – Fe3+, 4 – Fe2+ и Fe3+.

Вопрос 32. По химическому строению гормоны бывают:

1 – полисахаридами, белками, производными аминокислот 2 – стероидами, белково-пептидными, углеводными, 3 – стероидами, белково-пептидными, производными аминокислот, 4 – белково-пептидными, производными аминокислот.

Вопрос 33. Для появления биологического эффекта бывает достаточно концентрации гормонов:

1 – 10-1 – 10-3 моль/л, 2 – 10-4 – 10-6 моль/л, 3 – 10-7 – 10-9 моль/л, 4 – 10-9 – 10 моль/л.

Вопрос 34. Мембрано-опосредованный механизм действия характерен для:

1 – белково-пептидных гормонов, 2 – водорастворимых гормонов, 3 – маслорастворимых (липофильных) гормонов, 4 – гормонов с малой молекулярной массой.

Вопрос 35. При цитозольном механизме передачи гормонального сигнала активный гормон-рецепторный комплекс взаимодействует:

1 – с ферментами в ядре клетки, 2 – с ферментами в цитоплазме, 3 – с матричной РНК в ядре клетки, 4 – с регуляторными последовательностями ДНК в ядре клетки.

Вопрос 36. На рисунке приведена формула:

1 – альдостерона, 2 – кортизола;

3 – адреналина;

4 - тироксина.

Вопрос 37. Нейромедиатор:

1 – вещество, вызывающее усиление нервного импульса, 2 – вещество, участвующее в проведении нервного импульса по аксону, 3 – вещество, являющееся химическим посредником при передаче сигнала в синапсе, 4 – вещество, изменяющее свою структуру под действием нервного импульса.

Вопрос 38. В основе токсического действия никотина лежит:

1 - его структурное сходство с ацетилхолином, 2 – его взаимодействие с мембранами аксонов, 3 – его способность проводить нервный импульс, 4 – его способность служить нейромедиатором.

Вопрос 39. Процессы ферментативного синтеза, в ходе которых из относительно простых предшественников строятся сложные компоненты клетки, называются:

1 – перевариванием, 2 – катаболическими путями, 3 – анаболическими путями, 4 – центральными путями обмена.

Вопрос 40. При гидролизе макроэргов высвобождается более:

1 – 20 кДж/моль, 2 – 50 кДж/моль, 3 – 100 кДж/моль, 4 – 200 кДж/моль.

Вопрос 41. Ацетилкофермент А (ацетилКоА) является:

1 – переносчиком электронов, 2 – окислителем, 3 – макроэргом, 4 – ключевым метаболитом.

Вопрос 42. В ходе второго этапа гликолиза происходит:

1 – распад гексозы на две триозы, 2 – превращение глицеральдегид-3 фосфата в лактат, 3 – распад гексозы до двух молекул молочной кислоты, 4 – распад гексозы до углекислого газа и воды.

Вопрос 43. Сопряжение аэробного и анаэробного путей окисления углеводов происходит за счет реакции:

1 – окисления лактата, 2 – окисления фосфоенолпирувата, 3 – превращения пирувата в ацетилКоА, 4 – связывания ацетилКоА с оксалоацетатом.

Вопрос 44. Перенос электронов в дыхательной цепи осуществляется путем:

1 – последовательного открывания и закрывания ионных каналов, 2 – простой диффузии, 3 – окислительно-восстановительных реакций, 4 – реакций изомеризации.

Вопрос 45. Процесс окислительного фосфорилирования происходит:

1 – цитоплазме клетки, 2 – в растворе рядом с поверхностью митохондрий, – в растворе внутри митохондрий, 4 – на внутренней мембране митохондрий.

Вопрос 46. Ключевая стадия темновой фазы фотосинтеза:

1 – присоединение СО2 к рибулозо-1,5-дифосфату, 2 – присоединение СО2 к глицерол-3-фосфату, 3 – образование глюкозы, 4 – образование ацетилКоА.

Вопрос 47. Сходство процессов окислительного фосфорилирования и световой стадии фотосинтеза 1 – происходят с затратой энергии АТФ, 2 – в ходе их происходит окисление НАДН, 3 – для их осуществления необходимо наличие мембраны, 4 – обеспечивают синтез углеводов.

Вопрос 48. Не обладают структурным сходством следующие молекулы:

1 – холестерин и альдостерон, 2 – гем и хлорофилл, 3 – глюкоза и фруктоза, – аланин и аденин.

Вопрос 49. В ядре клетки отсутствуют:

1 – ферменты, 2 – нуклеиновые кислоты, 3 – вода, 4 – правильного ответа нет.

Вопрос 50. Может ли избыток аскорбиновой кислоты и железа заменить недостаток иода в пище:

1 – да, 2 – нет, 3 – не знаю, 4 – надо на ком-нибудь попробовать.

Вариант Вопрос 1. Объектами изучения биохимии не являются:

1 – атомы, 2 – надмолекулярные структуры, 3 – клетки, 4- вирусы.

Вопрос 2. Масса воды в живой клетке составляет примерно (% от массы клетки):

1 – 20%, 2 – 50%, 3 – 90%, 4- 99,9%.

Вопрос 3. Проникновение генетического материала вируса в клетку приводит 1 – к немедленному размножению вируса и гибели клетки;

2 – к симбиозу клетки и вируса;

3 – к скрытому (до момента индукции) существованию генетического материала вируса в клетке;

4 – либо к немедленному размножению вируса и гибели клетки, либо к скрытому существованию генетического материала вируса в клетке.

Вопрос 4. Митохондрии осуществляют:

1 – фотосинтез, 2 – клеточное дыхание, 3 – гидролиз белков, 4 - синтез белков.

Вопрос 5. Цистеин относится к:

– гидроксилсодержащим аминокислотам, 2 – ароматическим аминокислотам, 3 – кислым аминокислотам, 4 серосодержащим аминокислотам.

Вопрос 6. Инсулин – пептидный гормон, который:

1 – снижает уровень глюкозы в крови, 2 – повышает уровень глюкозы в крови, 3 – повышает кровяное давление, 4 – стимулирует секрецию HCl слизистой оболочкой желудка.

Вопрос 7. В молекуле белка -спираль является:

1 – первичной структурой, 2 – вторичной структурой, 3 – третичной структурой, 4 – четвертичной структурой.

Вопрос 8. Молекула тропоколлагена состоит из:

1 – двух -спиралей, 2 – трех -спиралей, 3 – двух коллагеновых спиралей, – трех коллагеновых спиралей.

Вопрос 9. Ферменты – специфические белки, выполняющие в живых системах роль:

1 – гормонов, 2 – окислителей, 3 – антиоксидантов, 4 - катализаторов.

Вопрос 10. Активность фермента в зависимости от температуры:

1 – возрастает линейно, 2 – возрастает экспоненциально, 3 – имеет максимум, 4 – имеет минимум.

Вопрос 11. При недостатке витамина А (ретинола) в организме взрослых наблюдается:

1 – нарушение сумеречного зрения ("куриная слепота"), 2 – хрупкость сосудов, кровоточивость десен, 3 – поражение нервной системы, вялость и утомляемость, 4 – нарушение обмена кальция, хрупкость костей Вопрос 12. Фруктоза является:

1 – моносахаридом, 2 – дисахаридом, 3 – трисахаридом, 4 – полисахаридом.

Вопрос 13.В ходе расщепления 1 г углеводов до СО2 и воды организм получает примерно:

1 – 200 кДж, 2 – 8 кДж, 3 – 48 кДж, 4 – 17 кДж.

Вопрос 14. Хитин является:

1 – линейным полимером -D-глюкозы, 2 – запасным питательным веществом в организме человека и животных, 3 – структурным компонентом покровов насекомых, 4 – запасным питательным веществом в растениях.

Вопрос 15. На рисунке приведена формула:

1 – фосфатидилхолина, 2 – сфингомиелина, 3 – мирицилпальмитата, 4 – холестерина.

Вопрос 16. Чем больше остатков ненасыщенных и короткоцепочечных жирных кислот, тем температура плавления триглицеридов:

1 – выше, 2 – ниже.

Вопрос 17. Не является биологической функцией липидов:

1 – защитная, 2 – регуляторная, 3 – энергетическая, 4 – каталитическая Вопрос 18. Биологические мембраны – это:

1 – ансамбли липидных и белковых молекул, удерживаемых вместе нековалентными взаимодействиями, 2 – ансамбли липидных и белковых молекул, удерживаемых вместе ковалентными связами, 3 – ансамбли липидных молекул, удерживаемых вместе нековалентными взаимодействиями, 4 – ансамбли липидных и белковых молекул, удерживаемых вместе водородными связями.

Вопрос 19. Na+/K+-АТФ-аза является:

1 – периферическим белком, 2 – интегральным белком, 3 – защитным белком, 4 – комплексным белком.

Вопрос 20. Облегченная диффузия 1 – перенос в сторону повышения концентрации, 2 – перенос в сторону повышения электрохимического потенциала, 3 – осуществляется без затрат энергии, 4 – происходит без участия переносчиков.

Вопрос 21. При работе Na+/K+-АТФ-азы происходит:

1 – перенос трех ионов калия из клетки наружу и двух ионов натрия внутрь клетки, 2 – перенос трех ионов натрия из клетки наружу и двух ионов калия внутрь клетки, 3 – перенос двух ионов калия из клетки наружу и трех ионов натрия внутрь клетки, 4 – перенос трех ионов натрия из клетки наружу и трех ионов калия внутрь клетки.

Вопрос 22. Работа натриевых каналов на мембранах аксона является:

1 – простой диффузией, 2 – облегченной диффузией, 3 – активным транспортом.

Вопрос 23. Миелиновые оболочки и перехваты Ранвье на аксонах служат для:

1 – повышения прочности нерва, 2 – снижения потерь электрической энергии, 3 – увеличения скорости проведения нервного импульса, 4 – защиты аксона от повреждений.

Вопрос 24. Азотистое основание присоединяется:

1 – к 5'- С-атому углевода, 2 – к 3'- С-атому углевода, 3 – к 1'- С-атому углевода, 4 – к кислороду фосфатной группы.

Вопрос 25. Вырожденность генетического кода:

1 – одна аминокислота может кодироваться несколькими кодонами, 2 – у всех живых существ на Земле каждая аминокислота кодируется тремя нуклеотидами, 3 – у всех живых существ на Земле гены закодированы непрерывно, 4 – у всех живых существ на Земле каждая аминокислота кодируется одинаково.

Вопрос 26. Транскрипция:

1 – ДНК 2 ДНК, 2 – ДНК РНК, 3 – РНК ДНК, 4 – РНК белок.

Вопрос 27. Синтез ДНК по полуконсервативному механизму:

1 – в каждой цепи половина оснований сохраняется, 2 – в каждой цепи чередуются новые и исходные участки, 3 – каждая из образовавшихся при репликации молекул ДНК содержит по одной исходной и одной новой цепи, 4 – при образовании репликативной вилки синтез одной из цепей идет по фрагментам.

Вопрос 28. Рибосома содержит:

1 – белки, липиды, рРНК, 2 – белки, рРНК, рДНК, 3 – белки, липиды, нуклеиновые кислоты, 4 – белки, рРНК.

Вопрос 29. В ходе трансляции информация считывается с:

1 – тРНК, 2 –рРНК, 3 – мРНК, 4 – ДНК.

Вопрос 30. Явление кооперативности при связывании кислорода с гемоглобином:

– каждая предыдущая молекула О2 присоединяется легче, чем последующая, 2 – каждая последующая молекула О2 присоединяется труднее, чем предыдущая, 3 – каждая последующая молекула О присоединяется легче, чем предыдущая, 4 – все четыре молекулы О кооперативно присоединяются к одному гему.

Вопрос 31. Действие угарного газа вызывает:

1 – денатурацию гемоглобина, 2 – свертывание крови, 3 – разрушение эритроцитов, 4 – прочное связывание СО с гемоглобином.

Вопрос 32. Особенностью биологического действия гормонов не является:

1 – высокая скорость, 2 – высокая активность, 3 – высокая специфичность, – связывание с клетками-мишенями на значительном расстоянии от места образования.

Вопрос 33. При восприятии и передаче гормонального сигнала по мембрано опосредованному механизму фермент аденилатциклаза играет роль:

1 – рецептора, 2 – усилителя, 3 – преобразователя, 4 – ингибитора.

Вопрос 34. Цитозольный механизм действия характерен для:

1 – белково-пептидных гормонов, 2 – водорастворимых гормонов, 3 – маслорастворимых (липофильных) гормонов, 4 – гормонов с малой молекулярной массой.

Вопрос 35. При цитозольном механизме передачи гормонального сигнала гормон связывается с рецептором:

1 – на внешней поверхности клеточной мембраны, 2 – на внутренней поверхности клеточной мембраны, 3 – в цитоплазме клетки, 4 – в ядре клетки.

Вопрос 36. Адреналин вырабатывается :

1 – в гипофизе, 2 – в коре надпочечников, 3 – в почках, 4 – в мозговом слое надпочечников.

Вопрос 37. В ходе передачи сигнала через синапс происходит:

1 – преобразование электрического сигнала в механический, а затем в химический, 2 – преобразование электрического сигнала в химический, а затем в механический, 3 – преобразование химического сигнала в в электрический, 4 – преобразование электрического сигнала в химический, а затем опять в электрический.

Вопрос 38. На рисунке приведена формула:

1 – ацетилхолина, 2 – -аминомасляной кислоты, 3 – никотина, 4 - глутамина.

Вопрос 39. Процессы ферментативной деградации, в ходе которых крупные органические молекулы разрушаются до простых органических и неорганический соединений с одновременным выделением свободной энергии, называются:

1 – перевариванием, 2 – катаболическими путями, 3 – анаболическими путями, 4 – центральными путями обмена.

Вопрос 40. Аденозинтрифосфат (АТФ) служит:

1 – переносчиком электронов, 2 – окислителем, 3 – аккумулятором химической энергии, 4 – ключевым метаболитом.

Вопрос 41. В ходе первого этапа гликолиза происходит:

1 – распад гексозы на две триозы и запасание энергии в виде АТФ, 2 – распад гексозы на две триозы и расход энергии в виде АТФ, 3 – распад гексозы до двух молекул молочной кислоты и запасание энергии, 4 – распад гексозы до углекислого газа и воды.

Вопрос 42. В ходе гликолиза на одну молекулу глюкозы получается:

1 – две молекулы молочной кислоты (лактата) и 4 молекулы АТФ, 2 – две молекулы ацетилКоА и 2 молекулы АТФ, 3 – две молекулы молочной кислоты (лактата) и 2 молекулы АТФ, 4 – две молекулы глицеральдегид-3 фосфата и 2 молекулы АТФ.

Вопрос 43. Цикл трикарбоновых кислот начинается с:

1 – присоединения молекулы ацетилКоА к молекуле оксалоацетата, 2 – присоединения молекулы ацетилКоА к молекуле цитрата, 3 присоединения молекулы ацетилКоА к молекуле сукцината, 4 – присоединения молекулы ацетилКоА к молекуле фосфоренолпирувата.

Вопрос 44. При полном окислении молекулы глюкозы до углекислого газа и воды образуется:

1 – 10 молекул АТФ, 2 – 28 молекул АТФ, 3 – 38 молекул АТФ, 4 – молекул АТФ.

Вопрос 45. При окислительном фосфорилировании сопрягаются процессы:

1 – окисления глюкозы и фосфорилирования АДФ, 2 – окисления фосфоенолпирувата и образования АТФ, 3 – окисления глюкозы и фосфорилирования глицеральдегида, 4 – окисления НАДН или ФАДН2 и образования АТФ.

Вопрос 46. В ходе окисления в дыхательной цепи одной молекулы НАДН образуется :

1 – 1 молекула АТФ, 2 – 2 молекулы АТФ, 3 – 3 молекулы АТФ, 4 – молекулы АТФ.

Вопрос 47. В процессе фотосинтеза образование углеводов происходит:

1 – только на свету, 2 – только в темноте, 3 – и на свету и в темноте.

Вопрос 48. Может ли живой организм на основе аминокислотной последовательности белка воспроизвести нуклеотидную последовательность ДНК?

1 – да, 2 – нет, 3 – только вирус, 4 – только РНК-вирус.

Вопрос 49. Фосфор не входит в состав 1 – нуклеиновых кислот, 2 – аминокислот, 3 – биологических мембран, 4 – АТФ Вопрос 50. Не обладают структурным сходством следующие молекулы:

1 – холестерин и фосфатидилхолин, 2 – гем и хлорофилл, 3 – глюкоза и фруктоза, 4 – никотин и ацетилхолин.

2 Учебное пособие 2.1 Введение Если рассмотреть уровни организации материи на примерах некоторых объектов и сопоставить их с науками, которые изучают эти объекты, то станет видно, насколько широкий спектр объектов охватывают биологические науки и где именно возможно их пересечение с науками о наноматериалах. Примерами биологических наномашин являются вирусы, клеточные органеллы (например, жгутики и реснички, митохондрии, хлоропласты, рибосомы), надмолекулярные ансамбли (например, комплексы фермент-субстрат, гормон-рецептор) и многие другие. К наноматериалам биологического происхождения можно отнести клеточную стенку растений, сформированную целлюлозой и другими полисахаридами, фибриллярные белки кератин (из него состоит шерсть и волосы) и коллаген (из него состоят сухожилия). Поэтому для студентов, обучающихся по профилю "Функциональные наноматериалы и высокочистые вещества", очень полезно ознакомиться с основами строения и функционирования биологических наноструктур.

Полученные знания пригодятся специалисту для того, чтобы видеть перспективы возможных биологических, медицинских и экологических приложений наноматериалов, самостоятельно ориентироваться в литературе, посвященной медицинским и биологическим приложениям нанотехнологии, понимать логику живых наносистем и творчески применять ее в профессиональной деятельности.

В науке уже давно существует особый раздел, посвященный подражанию природе в ее творениях и творческому переносу идей живой природы в технику и технологию. Такая наука получила название биомиметика (от латинских слов "биос" – жизнь и "мимесис" – подражание"). Благодаря наблюдению за живыми существами создано уже множество приспособлений и механизмов – начиная от застежки "липучки" до подвесных мостов и радаров. Изучение биологических наноструктур и творческое копирование их в технике представляют огромное и очень перспективное поле деятельности для нанотехнологов и специалистов в области создания наноматериалов.

Цель данного курса - ознакомить студентов с основными классами биологических молекул и надмолекулярных ансамблей, дать понятие о строении и функциях наноструктур в живой природе, показать взаимосвязь биологических наук и нанотехнологии.

Основные классы биомолекул малые молекулы (молекулярная масса менее 1 кДа, т.е. менее 1000 а.е.м.).

Это сахара, жирные кислоты, аминокислоты, нуклеотиды, витамины, гормоны, органические кислоты и др.

биополимеры (молекулярная масса от 1 до 1000 кДа, т.е. от 1000 до 1000000 а.е.м.). Это нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК, белки, полисахариды, липиды.

Элементный состав живых организмов Биогенные элементы – элементы, из которых в основном построена живая материя:

C, H, N, O Макроэлементы – находятся в живых организмах в значительных количествах:

S, P, Ca, Na, K, Mg, Cl, Mn, Fe, Cu Микроэлементы – находятся в живых организмах в крайне малых количествах, но важны и нужны для нормальной жизнедеятельности:

Zn, Co, I, Se, Mo, Li, F, Si, Sn, Ni, Cr, V, B, As и другие.

В целом элементный состав живых организмов и в том числе человека соответствует элементному составу земной коры и резко отличается от состава внеземного вещества.

Особая роль воды в живых системах Масса воды в среднем составляет около 90 % массы живой клетки.

Вода – основа жизни, жизнь возникла в воде (или на границе воды с твердым веществом) и без воды невозможна. Функции воды:

растворитель для других биомолекул, солей и.т.д.

образует водородные связи, тем самым участвует в образовании и поддержании биологических структур является донором электронов и протонов, т.е. участвует в химических реакциях за счет высокой теплоемкости и высокой теплоты испарения позволяет поддерживать постоянной температуру живых организмов.

2.2 Клетки и вирусы Клетка – мельчайшая структурная единица живой материи. Все живые организмы состоят из клеток и продуктов их метаболизма. Вирусы – неклеточные формы жизни, однако состоят из продуктов метаболизма клеток.

Вирусы – это инфекционные частицы, которые состоят из молекул ДНК или РНК (они образуют геном вируса), упакованных в белковую оболочку (капсид);

у некоторых вирусов капсид окружен еще и липидной оболочкой (рис.1.) Рис.1. Схема вирусной частицы (вириона) Размеры вирусов от 20 до 300 нм. Благодаря столь малым размерам вирусные частицы проходят сквозь фильтры, задерживающие бактериальные клетки. Вирусы нельзя увидеть в световой микроскоп.

Вирусы живые, т.к. обладают генетическим материалом и способны воспроизводить себя. Но вирусы не способны воспроизводить себя вне клетки-хозяина. У вирусных частиц вне клетки отсутствует дыхание, обмен веществ (метаболизм) и другие признаки жизни. Вирусы – неклеточные формы жизни, они находятся на границе живого и неживого.

Эволюционное происхождение вирусов. Предполагают, что вирусы произошли от небольших фрагментов нуклеиновых кислот, которые приобрели способность размножаться независимо от хромосом их клеток хозяев. Такие независимо размножающиеся элементы генетического материалы – их назвали плазмидами – реплицируются самостоятельно, но не способны синтезировать белок для построения оболочки и не могут свободно переходить из клетки в клетку. Вероятно, вирусы – это потомки плазмид, которые приобрели способность строить белковую оболочку, покидать клетку-хозяина, находится вне клетки в течение продолжительного времени и инфицировать другие клетки.

Генетический материал вируса может быть представлен в виде ДНК или РНК. Вирусы классифицируют в зависимости от того, как устроен их геном. РНК в вирусных частицах может быть одноцепочечной или двухцепочечной. Вирусная ДНК может быть одноцепочечной линейной, одноцепочечной кольцевой, двухцепочечной кольцевой, двухцепочечной ковалентно связанной с белком или двухцепочечной с ковалентно сшитыми концами.

ДНК – более стабильна, меньше повреждается при внешних воздействиях. РНК – менее стабильна, РНК-вирусы более склонны к изменчивости, они быстрее эволюционируют. Поэтому с инфекциями, вызываемыми РНК-вирусами, труднее бороться с помощью вакцинации, т.к.

такие вирусы постоянно обновляются, мутируют, и вакцина против одной разновидности такого вируса может быть малоэффективной против другой его разновидности.

Как вирусы проникают в клетку? Существуют несколько различных механизмов инфицирования.

1. Рецептор – опосредованный эндоцитоз (характерен для вирусов, инфицирующих животные клетки) происходит следующим образом.

Связывание вирусной частицы с рецептором на поверхности клетки (инфицируются только клетки, имеющие такой рецептор) Эндоцитоз – поглощение вирусной частицы Вирусная частица оказывается внутри клетки в специальном пузырьке – лизосоме, где создается кислая среда.

Кислая среда вызывает слияние мембраны лизосомы с мембраной вируса и генетический материал вируса попадает в цитоплазму клетки.

2. Прямое слияние с внешней липидной мембраной клетки-хозяина (для вирусов, имеющих липидную мембрану).

Прикрепление вируса к поверхности клетки за счет взаимодействия вирусного и клеточного белка (рецептора).

Слияние двух мембран с образованием сквозного отверстия.

Проникновение капсида и генетического материала вируса внутрь клетки. Капсид вируса разрушается внутри клетки.

3. Инфицирование бактериальных клеток бактериофагами (вирусами бактерий).

Бактерии имеют прочную клеточную стенку. Бактериофаг помимо капсида имеет особого строения "хвост". Вирус прикрепляется ко клеточной стенке своим "хвостом" и с его помощью как шприцем прокалывает клеточную стенку и впрыскивает генетический материал в клетку.

4. Инфицирование растительных клеток.

Вирус может проникать непосредственно в поврежденные растительные клетки.

Жизненный цикл ДНК-вируса на примере бактериофага (рис.2).

Проникновение вирусного генетического материала далеко не всегда приводит к немедленному размножению вируса и гибели клетки (литический путь). Многие вирусы могут существовать в латентной (скрытой) форме: их геномы присутствуют в клетке, но не активны (лизогенный путь).

генетический материал вируса при этом включается в хромосому клетки хозяина и размножается вместе с клеткой, образуя много инфицированных клеток. При действии стресса - повреждающего внешнего фактора (например УФ или -лучей) происходит индукция, т.е. переход от лизогенного к литическому пути.

Рис.2. Жизненный цикл ДНК-вируса на примере бактериофага. Стадии 3- - литический путь, 6-8 – лизогенный путь.

1 – прикрепление вируса к клетке и введение в нее ДНК 2 – образование кольцевой ДНК вируса 3 – синтез вирусных белков 4 – быстрая репликация вирусной ДНК, самосборка вирусных частиц 5 – лизис (гибель) клетки 6 – включение ДНК вируса в геном клетки-хозяина 7 – деление клеток, несущих ДНК вируса 8 – индукция под действием стресса (например УФ или -лучей) – выщепление вирусной ДНК из ДНК клетки, переход к литическому пути Жизненный цикл ретровируса (рис.3).

Ретровирусы ("ретро"-движение назад, отношение к прошлому) – названы так, потому что часть их жизненного цикла составляет процесс обратной транскрипции.

ДНКРНК – нормальная транскрипция;

РНКДНК – обратная транскрипция, при помощи фермента обратной транскриптазы.

Примеры ретровирусов – вирус кори, вирус иммунодефицита человека (вызывает СПИД), онкогенные вирусы.

Рис.3. Жизненный цикл ретровируса 1 – – вирус прикрепляется к рецептору клетки, его липидная мембрана сливается с клеточной мембраной – белковый капсид разрушается, вирусная РНК освобождается в цитоплазму 3 – обратная транскриптаза вируса копирует вирусную РНК в виде ДНК, образуется двойная ДНК-РНК спираль 4 – РНК разрушается, одноцепочечная ДНК копируется тем же ферментом с образованием двухцепочечной ДНК 5 – ДНК, содержащая геном вируса, проникает в ядро и встраивается в ДНК клетки-хозяина 6 – в ходе транскрипции с помощью Когда одноцепочечная РНК ретровируса проникает в клетку, обратная транскриптаза сначала синтезирует ДНК копию этой цепи, в результате образуется сначала гибридная ДНК-РНК-спираль, а затем тот же фермент катализирует синтез второй цепи ДНК и образование ДНК-ДНК-спирали.

Интеграция в хромосому клетки-хозяина генетического материала вируса приводит к развитию вирусной инфекции – в ходе нормальной транскрипции с помощью ферментов клетки образуются новые вирусные РНК, одни из них становятся геномом вирусных частиц, а на других идет синтез вирусных белков (транскрипция) с помощью ферментов клетки-хозяина.

Для лечения СПИДа, вызываемого ретровирусом, был разработан препарат азотимидин (AZT) – ингибитор обратной транскриптазы. Это аналог нуклеозида тимидина (тимина, присоединенного с дезоксирибозе).

При построении цепи ДНК в ходе обратной транскрипции вместо тимидина присоединяется азотимидин и синтез ДНК-копии вирусного генома останавливается. Азотимидин не вылечивает СПИД, но задерживает развитие его симптомов.

Основы клеточной теории.

Т. Шванн и Н. Шлейден – растительные и животные организмы построены из клеток, расположенных в определенном порядке (1838 г.) Р.

Вирхов – все живые клетки возникают только из предшествующих живых клеток (1858 г.).

Живые организмы бывают одноклеточными и многоклеточными.

Исходя из строения клетки, организмы делят на делят на две большие группы – прокариоты и эукариоты.

Клетки прокариот не имеют ядра, у них отсутствуют митохондрии и ряд других органелл, это очень простые по строению клетки. Характерный размер таких клеток – единицы мкм. Примеры прокариот – бактерии, сине зеленые водоросли.

Клетки эукариот обязательно имеют ядро, это клетки более сложного строения, чем прокариоты. Характерный размер эукариотических клеток – десятки мкм (животные клетки – 10-30 мкм, растительные – 10-100 мкм).

Предполагается, что эукариоты возникли путем симбиоза крупных анаэробных клеток с мелкими аэробными, которые вошли в состав крупных клеток в виде отдельных органелл – митохондрий и хлоропластов.

Строение клетки эукариот (рис.4).

Ядро (1) – отделено от остальной клетки двухслойной ядерной мембраной (3). В ядре находится большая часть генетического материала клетки – ядерная ДНК. ДНК образует комплекс с белками-гистонами, образуя так называемый хроматин. В определенные моменты клеточного деления хроматин дополнительно структурируется, образуя хромосомы. В ядре находятся одно или несколько ядрышек (2), которые являются хранилищем ядерной РНК.

Митохондрии (4) – по форме и размеру напоминают бактерий, содержат ДНК, продуцируют белок и размножаются делением. Митохондрии осуществляют клеточное дыхание, это "энергетические станции" клетки.

Митохондрии окружены двойной мембраной, внутренняя мембрана имеет множество выростов и изгибов. На внутренней мембране митохондрий локализованы ферменты, отвечающие за процессы окисления.

Лизосомы (5) – пузырьки, ограниченные однослойной мембраной.

Содержат гидролитические ферменты, участвующие в разрушении продуктов внутриклеточного метаболизма. Структуры, подлежащие разрушению, поступают в лизосомы, где гидролизуются при низких значенияю рН (менее 4,5). Диаметр лизосом 0,2-0,5 мкм.

Пероксисомы (6) - пузырьки, ограниченные однослойной мембраной.

Содержат ферменты, окисляющие органические кислоты. Внутри пероксисом в процессе окисления образуются и разлагаются опасные для клетки органические перекиси. Диаметр пероксисом 0,2-0,5 мкм.

Цитоплазма (7) жидкое внутреннее содержимое клетки, водный раствор солей, белков, продуктов клеточного метаболизма и т.д. В цитоплазме протекают различные реакции метаболизма. В цитоплазме расположены все клеточные органеллы, они сообщаются друг с другом, выделяя в цитоплазму или поглощая из цитоплазмы определенные вещества.

Рис.4. Строение клетки эукариот (схема).

1 – ядро, 2 – ядрышко, 3 – ядерная мембрана, 4 – митохондрии, 5 – лизосомы, 6 – пероксисомы, 7 – цитоплазма, 8 – клеточная мембрана, 9 – волокна цитоскелета, 10 – шероховатый эндоплазматический ретикулум, – рибосома, 12 – гладкий эндоплазматический ретикулум, 13 – аппарат Гольджи, 14 – центриоли.

характерно для растений: 15 – хлоропласт, 16 – жесткая клеточная стенка, 17 – вакуоли.

Плазматическая мембрана (8) – внешняя двухслойная оболочка клетки.

Толщина плазматической мембраны – 4-6 нм. Ограничивает размер клетки, отделяет содержимое клетки от внешней среды (внеклеточного матрикса). На внешней поверхности мембраны локализованы рецепторы, отвечающие за узнавание и селективный транспорт веществ внутрь клетки узнавание и связывание сигнальных молекул (например гормонов) и передачу сигнала внутрь клетки опознавание клетки иммунной системой организма ("свой" или "чужой") узнавание клеток той же ткани, соединение клеток друг с другом Цитоскелет (9) – состоит из микротрубочек, волокон и белковых нитей, участвует в транспорте веществ и делении клетки, способствует поддержанию формы клетки. Виды волокон цитоскелета:

микротрубочки – диаметр 25 нм, построены из белковых молекул микрофиламенты – диаметр 10 нм, представляют собой пучки белковых нитей актиновые нити – диаметр 7 нм, нити из белка актина.

Мембраны эндоплазматического ретикулума (гладкого и шероховатого) образуют непрерывную сеть по всему объему клетки, соединяются с наружной ядерной мембраной. Эндоплазматической ретикулум специализируется ни синтезе и транспорте липидов и белков.

Шероховатый эндоплазматический ретикулум (10) – выглядит как система плоских мембран, наружная сторона которых покрыта рибосомами.

Рибосомы (11) осуществляют синтез белка.

Гладкий эндоплазматический ретикулум (12) – имеет трубчатое строение и лишен рибосом. Его главная роль – метаболизм липидов.

Аппарат Гольджи (13)- система из уложенных в стопку уплощенных пузырьков и мембран. Участвует в модификации, сортировке и упаковке молекул белков. Пересекая мембраны аппарата Гольджи, белки подвергаются химической модификации, которая определяет их дальнейший транспорт.

Вокруг аппарата Гольджи имеется много мембранных пузырьков, которые переносят модифицированные белки к другим органеллам. Одни белки поступают к различным органеллам клетки, другие – секретируются наружу.


Дефектные белки (с неверной последовательностью аминокислот и неправильной упаковкой) поступают в лизосомы, где разлагаются до аминокислот.

Центриоли (14) участвуют в процессе клеточного деления.

Для растительных клеток дополнительно характерно наличие хлоропластов, жесткой клеточной стенки и вакуолей.

Хлоропласты (15) окружены двойной мембраной, внутренняя мембрана имеет много выростов, уложенных в стопку (тилакоидов). Хлоропласты содержат хлорофилл, их основная функция – фотосинтез.

Клеточная стенка растений (16) – жесткая, состоит из молекул полисахаридов, в основном целлюлозы. Она определяет прочность растительных тканей, например древесины.

Вакуоли (17) – большие, окруженные одинарной мембраной пузырьки, содержат ферменты, участвуют в клеточном пищеварении и запасании питательных веществ.

Таким образом, клетки имеют сложное строение, различные процессы в клетках пространственно разделены и происходят в специализированных образованиях – органеллах.

2.3 Белковые нанообъекты 2.3.1 Аминокислоты – строительные кирпичики белковых наноструктур Аминокислоты – органические соединения, содержащие одновременно амино- и карбоксильную группы. В живых организмах встречаются в основном –аминокислоты (аминогруппа присоединяется к первому от карбоксильной группы атом углерода). Их общая формула:

R-CH-COOH | NH Такие аминокислоты содержат 4 разных заместителя у первого атома углерода, поэтому они являются оптически активными и могут существовать в виде двух оптических изомеров – D и L. В состав белков входят толь D изомеры аминокислот.

По строению заместителя (R) аминокислоты делят на несколько групп.

1. Алифатические аминокислоты – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин (рис.5).

Рис.5. Алифатические аминокислоты 2. Гидроксилсодержащие аминокислоты – серин, треонин (рис.6).

3. Серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин (рис.6).

4. Ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан (рис.7).

5. Кислые аминокислоты и их амиды – аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин (рис.8).

6. Основные аминокислоты – гистидин, лизин, аргинин (рис.9).

7. Иминокислота – пролин (рис.9).

Незаменимые аминокислоты – не синтезируются в организме человека и должны поступать с пищей в достаточной количестве. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин, лизин.

Рис.6. Гидроксилсодержащие и серосодержащие аминокислоты Рис.7. Ароматические аминокислоты Рис.8. Кислые аминокислоты и их амиды Рис.9. Основные аминокислоты и иминокислота Функции аминокислот.

1. Структурная – являются мономерами ("строительными кирпичиками") из которых построены биополимеры – белки и пептиды. Между собой аминокислоты соединяются через пептидную связь:

NH2-CH-COOH + NH2-CH-COOH NH2-CH-C--N--CH-COOH | | | || | | R1 R2 R1 O H R 2. Буферная поддерживают определенное значение рН среды (физиологическое значение рН).

Аминокислоты содержат карбокильную и амино-группы, а также другие функциональные группы, ионизирующиеся при определенных значениях рН.

В кислой среде: NH3+-CH(R)-COOH В щелочной среде: NH2-CH(R)-COO Изоэлектрическая точка – значение рН, при котором как аминная, так и карбоксильная группы заряжены и эти заряды скомпенсированы:

NH3+-CH(R)- COO Значение изоэлектрической точки определяют титрованием.

Для белков также характерно наличие изоэлектрической точки. При значении рН, равном изоэлектрической точке, растворимость белка минимальна.

Таким образом белок можно осадить и отделить от других белков.

3. Метаболическая – аминокислоты являются предшественниками многих биомолекул. В ходе метаболизма из аминокислот образуются гормоны (например адреналин и тироксин образуются из тирозина), азотистые основания (пурины и пиримидины), органические кислоты и др.

Методы получения аминокислот 1. Полный гидролиз белков. Белок нагревают в закрытом сосуде при температуре 110 С в смеси с концентрированной соляной кислотой в течение нескольких часов. Получается смесь аминокислот.

2. Химический синтез. В результате получается смесь D- и L-изомеров, их нужно затем разделять.

3. Ферментативный синтез – под действием фермента из предшественника получается аминокислота (только L-изомер). Пример – получение L аспарагиновой кислоты из фумаровой кислоты под действием фермента аспартазы.

4. Микробиологический синтез. Аминокислоты накапливаются в клеточной массе или в культуральной жидкости при культивировании генетически модифицированных микроорганизмов. Затем целевой продукт выделяют и очищают. Микробиологическим способом получают лизин, глутаминовую кислоту, триптофан, метионин, лейцин.

Применение аминокислот 1. В пищевой промышленности как улучшители вкуса и антиоксиданты.

2. Для парэнтерального (внутривенного) питания тяжелых больных.

3. В составе биологически активных добавок, витаминно-минеральных комплексов и как отдельные лекарственные средства. Например:

глутаминовая кислота – используется в психиатрии для лечения эпилепсии и детского слабоумия;

аспарагиновая кислота – в кардиологии в виде аспартата калия или магния для лечения аритмии и ишемической болезни сердца;

глицин – для лечения хронического алкоголизма, для улучшения деятельности мозга.

2.3.2 Пептиды – малые полимеры аминокислот Пептиды – биологически активные соединения, образованные из аминокислот с помощью пептидных связей. Условная граница между бедками и пептидами – 50 аминокислотных остатков (исключение - инсулин, относится к пептидам, хотя содержит 51 аминокислотный остаток) Структурные особенности пептидов:

могут содержать D-аминокислоты могут содержать небелковые аминокислоты (например антибиотик грамицидин содержит аминокислоту орнитин – более короткий гомолог гистидина) способны образовывать циклические структуры (например, антибиотик пенициллин).

Биологические функции пептидов.

1. Низкомолекулярные регуляторы биохимических процессов, например, глутатион Glu-Cys-Gly участвует в транспорте аминокислот через мембраны клеток, защищает -SH группы белков от окисления.

2. Пептидные гормоны.

Пример гормона Место Число АК остатков Действие образования в пептиде соматостатин гипоталамус регулятор роста окситоцин гипофиз 9, циклический сокращение матки при родах вазопрессин гипофиз 9, циклический повышение кровяного давления инсулин поджелудочная 51, две цепи снижение уровня железа глюкозы в крови глюкагон поджелудочная 29 повышение железа уровня глюкозы в крови гастрин слизистая стимулирует желудка секрецию соляной кислоты 3. Нейромедиаторы – химические вещества, регулирующие передачу нервных импульсов.

Энкефалины – опиатные пептиды, вызывают обезболивающее действие, были обнаружены в ткани мозга:

Tyr-Gly-Gly-Phe-Met – мет-энкефалин Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu – лей-энкефалин.

Эндорфины – также опиатные пептиды, обладают, не только обезболивающим, но и более сложным действием, влияют на поведение.

Длина эндорфинов от 13 до 30 АК остатков, обнаружены были в ткани мозга.

4. Токсины Токсины бледной поганки (Amanita phalloides) – аманитин и фаллоидин – циклические пептиды, смертельная доза 5-7мг, т.е. один – два съеденных гриба могут привести к смерти.

Токсины из яда пчел (Apis mellifera) – апамин (18 АК остатков) и меллитин (22 АК остатка) влияют на транспорт ионов кальция через мембраны, еще один токсин МСД-пептид вызывает аллергические реакции.

Токсины из яда скорпионов содержат 15-16 аминокислотных остатков, замедляют передачу нервных импульсов. Токсины из ядов змей сходны по строению и свойствам с пептидами, но содержат 60-74 АК остатков и действуют на мембраны нервных клеток, нарушают нервно-мышечную передачу сигнала. Пептидную природу имеют токсины морских беспозвоночных – моллюсков, медуз, актининй.

5. Антибиотики.

Широко известны антибиотики пептидной структуры – пенициллин, грамицидин, бацитрацин и ряд других. Вырабатываются клетками грибов, обладают антимикробной активностью, используются при лечении инфекционных заболеваний.

2.3.3 Наноструктура белков Белки – высокомолекулярные природные полимеры, состоящие их аминокислот, соединенных пептидными связями. Молекулярная масса белков составляет от 5 до 500 кДа, размер белковых глобул 5-6 нм.

Уровни организации структуры белков.

1. Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

NH2-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-...-NH-CH-COOH І І I I R1 R2 R3 Rх 2. Вторичная структура – расположение полипептидных цепей в виде спирали или складчатых структур, поддерживаемых водородными связями.

Виды вторичной структуры (рис. 10).

-спираль –правовращающаяся спираль из одной полипептидной цепи, пептидные связи- внутри спирали, аминокислотные остатки обращены наружу, на один виток спирали приходится примерно 3,4 аминокислотных остатка. Структура -спирали образуется за счет внутрицепочечных водородных связей, каждая -СООН группа образует водородную связь с четвертой по ходу спирали –NH2 группой.

-слой – образуется за счет межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидных цепей. Полипептидная цепь в структуре -слоя сильно вытянута, расстояние между соседними аминокислотными остатками составляет 0,35 нм, в то время как для спирали – 0,15 нм.

-изгиб – стабилизированный одной водородной связью изгиб полипептидной цепи на 180 ("шпилька").

-спираль -слой -изгиб Рис.10. Виды вторичной структуры белков 3. Третичная структура – трехмерное расположение полипептидной цепи. Третичная структура поддерживается водородными, ионными и гидрофобными связями. По виду третичной структуры белки делят на глобулярные – полипептидная цепь свернута в виде глобулы (клубка) и фибриллярные – белок образует сильно вытянутые волокна (фибриллы).

Для водорастворимых глобулярных белков характерно, что внутри глобулы преобладают аминокислоты с гидрофобными (неполярными) остатками – алифатические или ароматические, такие как Ala, Val, Ile, Leu, Met, Phe, Trp. Между этими остатками возникают гидрофобные связи.


Находящиеся внутри глобулы противоположно заряженные группы, например Glu- и Lys+ образуют ионные связи (солевые мостики). Снаружи (на поверхности белковой глобулы) преобладают полярные боковые цепи аминокислот Ser, Thr, Asn, Gln и т.д., а также заряженные карбоксильные (остатки Glu-, Asp-) и аминные (остатки Lys+, Arg+) группы, которые способны образовывать водородные связи с молекулами воды.

Дополнительная стабилизация третичной структуры белка может происходить при образовании сульфидные мостиков между остатками цистеина.

4. Четвертичная структура - расположение нескольких полипептидных цепей (субъединиц). Из нескольких субъединиц состоит, например, молекула гемоглобина (две альфа и две бета субъединицы).

Денатурация – нарушение природной (вторичной, третичной и четвертичной)структуры белка. Бывает обратимая и необратимая денатурация. Факторы, вызывающие денатурацию белка:

значительное повышение температуры высокие концентрации тяжелых металлов введение органических растворителей значительное изменение рН среды, действие кислот и щелочей высокие концентрации солей.

Биологические функции белков.

1. Структурные белки, например коллаген (образует волокна соединительной ткани, кожу), кератин (волосы, шерсть, ногти, рога), актин и миозин (мышцы).

2. Транспортные белки, например гемоглобин (перенос кислорода в крови).

3. Иммуноглобулины – антитела, продуцируются специальными клетками иммунной системы (В-лимфоцитами). Связывают и обезвреживают чужеродные соединения, образуют прочный комплекс "антиген-антитело".

4. Ферменты – биокатализаторы.

5. Белковые гормоны, например гормон роста.

6. Белковые токсины, например ботулиновый и столбнячный.

Наноструктура коллагена.

Коллаген – фибриллярный белок, образующий основу сухожилий, кожи, хрящей, соединительной ткани. Это очень прочный и в то же время эластичный белок. Такие механические свойства коллагенового волокна достигаются благодаря особенностям его первичной, вторичной и третичной структуры (рис. 11).

Первичная структура коллагена – его аминокислотный состав – характеризуется большим количеством остатков глицина (примерно одна треть всех аминокислот), пролина и гидроксипролина (пролин, содержащий ОН-группу в боковой цепи). В аминокислотной последовательности коллагена чаще всего встречается фрагмент -Gly-Pro-Pro(OH)-. Такая регулярная последовательность легко сворачивается в спиральную структуру – коллагеновую спираль.

Вторичная структура коллагена – коллагеновая спираль – отличается от -спирали. Это левозакрученная спираль, расстояние между аминокислотными остатками составляет 0,29 нм (для -спирали - -0,15 нм).

Коллагеновая спираль более вытянутая, чем -спираль, поскольку содержит много объемных боковых групп пролина и гидроксипролина. Одиночная коллагеновая спираль содержит примерно 1000 аминокислотных остатков.

Коллагеновая Молекула Микрофибрилла Пучок микрофибрилл спираль тропоколлагена образует фибриллу, (три спирали) а фибриллы коллагеновое волокно.

Рис.11. Структура коллагенового волокна Три коллагеновые спирали скручиваются вместе, образуя правозакрученную сверхспираль (спираль из спиралей). Такая спираль из трех цепей представляет собой молекулу тропоколлагена – структурную единицу коллагенового волокна. Длина молекулы тропоколлагена – примерно 300 нм, ее диаметр – примерно 1,5 нм. Цепи в молекуле тпропоколлагена связаны водородными связями между группами С=О и NH, находящимися рядом с остатками глицина. Объемные остатки пролина и гидроксипролина располагаются снаружи, а небольшие остатки глицина и группы, образующие водородные связи между цепями – внутри спиральной структуры тропоколлагена.

Параллельно уложенные молекулы тропоколлагена образуют микрофибриллу. Каждая молекула тропоколлагена сдвинута относительно соседней примерно на 67 нм, т.е. молекулы уложены "лесенкой". Толщина микрофибриллы – 50 нм. Скрученные в жгут микрофибриллы образуют фибриллу, а несколько фибрилл – коллагеновое волокно. Стабилизируют такую структуру ковалентные сшивки между соседними полипептидными цепями. Толщина фибриллы составляет 0,5 мкм, коллагенового волокона – от 1 до 10 мкм. Таким образом, структура коллагенового волокна напоминает строение каната, скрученного из отдельных веревок, которые, в свою очередь, также скручены из отдельных нитей.

Гемоглобин и транспорт кислорода.

Гемоглобин (Hb) – это белок, переносящий кислород от легких к тканям и осуществляющий транспорт углекислого газа от тканей обратно к легким. Гемоглобин находится в красных кровяных клетках – эритроцитах.

Это белок с молекулярной массой примерно 68 кДа, состоящий из четырех субъединиц – двух идентичных -цепей и двух идентичных -цепей (рис.12).

Субъединицы расположены в вершинах тетраэдра.

Рис.12. Молекула гемоглобина Каждая субъединица содержит один гем – особую группу, связывающую молекулу кислорода. Таким образом, одна молекула гемоглобина способна связать 4 молекулы кислорода, образуя оксигемоглобин.

Hb + 4О2 HbО Гем представляет собой ион Fe2+, связанный с порфириновым кольцом (рис.13). Порфириновое кольцо плоское, содержит много конденсированных двойных связей, которые стабилизируют его структуру. Железо в молекуле гемоглобина – двухвалентное, имеет координационное число, равное 6, т.е.

образует 6 координационных связей – четыре в плоскости порфиринового кольца, одну – над его плоскостью, другую – под плоскостью. Четыре связи железо образует с атомами азота в порфириновом кольце, одна связь – с молекулой кислорода и одна связь – с полипептидной цепью белка.

Рис.13. Строение гема.

Гем входит в состав не только гемоглобина, но и ряда других белков:

миоглобина - переносчика кислорода в мышцах, цитохромов - белков, участвующих в окислительно-восстановительных реакциях в митохондриях каталазы и пероксидазы- ферментов, катализирующих превращение Н2О2 в Н2О.

Благодаря тому, что молекула гемоглобина состоит из субъединиц, которые влияют друг на друга, при связывании кислорода с гемоглобином наблюдается кооперативный эффект: каждая последующая молекула О присоединяется к гемоглобину легче, чем предыдущая. Последний гем связывает кислород в несколько сотен раз легче, чем первый. Когда молекула О2 связывается с гемом, меняется пространственное расположение (конформация) субъединицы, которая содержит этот гем. Это приводит к изменению конформации других субъединиц таким образом, что присоединение О2 к другим гемам облегчается. Обратный процесс наблюдается в области низкого парциального давления кислорода – первую молекулу О2 гемоглобин отдает легко, остальные – все труднее и труднее.

Наглядно связывание кислорода с гемоглобином можно представить в виде кривой насыщения гемоглобина (рис.14).

Рис.14. Кривые насыщения кислородом гемоглобина и миоглобина.

Благодаря кооперативному эффекту кривая насыщения кислородом гемоглобина является S-образной. Миоглобин содержит только одну субъединицу и один гем, связывание кислорода происходит одноэтапно, поэтому кривая насыщения миоглобина имеет вид гиперболы. В тканях, где парциальное давление кислорода низкое, миоглобин имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин. Поэтому в тканях гемоглобин отдает кислород миоглобину, который переносит его к мышцам. В легких парциальное давление кислорода высокое, там происходит насыщение гемоглобина.

Отравление угарным газом. Угарный газ (СО) гораздо лучше связывается с гемом, чем кислород, т.е. СО является более сильным лигандом. При действии СО на гемоглобин образуется прочный комплекс – карбоксигемоглобин, перенос кислорода становится невозможным. В результате организм испытывает кислородную недостаточность и возникают симптомы отравления угарным газом:

тяжесть и ощущение сдавливания головы, сильная боль в висках и лбу головокружение и шум в ушах, покраснение кожи лица дрожь, чувство слабости и страха, жажда учащение пульса, тошнота, рвота оцепенелость, слабость, безучастность, сонливость потеря сознания, одышка смерть от остановки дыхания.

Угарный газ опасен тем, что симптомы отравления нарастают постепенно, человек их может не заметить и угореть.

Источниками угарного газа являются:

неполное сгорание топлива в печах и плитах пожары (50% гибели людей при пожарах – за счет отравления СО) автотранспорт (особенно на холостом ходу) химическая и металлургическая промышленность.

Помощь при отравлении угарным газом – нужно прежде всего вывести пострадавшего их атмосферы СО и дать подышать кислородом (чтобы вытеснить СО из молекул гемоглобина).

Иммуноглобулины и иммунитет Иммунитет – защита организма от структур, несущих признаки чужеродной генетической информации. Эта система защищает организм не от всех чужеродных веществ, а только от чужеродных клеток, вирусов, белков, гликолипидов, гликопротеинов и других макромолекул. Малые молекулы – лекарственные вещества, яды и др. – обезвреживаются методом биотрансформации (главным образом в печени) и выводятся из организма.

Особенности иммунной системы.

Специфичность иммунных реакций (кто переболел корью, защищен от кори, но не от свинки или ветряной оспы).

Способность отличать "чужое" от "своего" (пересаженная чужая ткань отторгается).

Антиген - вещество, способное вызвать иммунный ответ.

Иммунный ответ – гуморальный (выработка антител – особых белков, имеющих участок для связывания антигена - иммуноглобулинов) и клеточный (образование специализированных клеток, реагирующих с антигеном).

Структура иммуноглобулинов представлена на рис.15.

Рис.15. Структура иммуноглобулинов.

Каждая молекула антитела составлена из двух идентичных тяжелых (Н) и двух идентичных легких (L) полипептидных цепей. Цепи соединены между собой сульфидными (S-S) мостиками, образованными между остатками цистеина. Части как легких, так и тяжелых цепей образуют антиген-связывающий участок. Области H- и L-цепей, расположенные со стороны COOH-конца полипептидных цепей, являются константными – CH и CL (на рис. 15 они не закрашены). Константные области мало различаются у разных антител. Области H- и L-цепей, расположенные со стороны NH2 конца полипептидных цепей, являются вариабельными – VH и VL (на рис. они закрашены). Разнообразие вариабельных областей определяет разнообразие антиген-связывающих участков и, соответственно, такое разнообразие антител, что на всякий попавший в организм антиген находится хотя бы один вид связывающих его антител.

Иммунодефицит – частичное подавление иммунного ответа.

Иммунодефициты бывают первичные (обусловлены генетическими нарушениями) и вторичными (обусловлены воздействием инфекционных, химических или физических факторов). Пример вторичного иммунодефицита – СПИД.

Структура и функции ферментов.

Ферменты – специфические белки, выполняющие роль катализаторов химических реакций в живых системах.

Субстрат – вещество, которое превращается в ходе ферментативной реакции.

Номенклатура и классификация ферментов.

Традиционно все названия ферментов отражают их функцию.

Некоторые ферменты имеют традиционные названия – пепсин, трипсин, лизоцим.. В простейшем случае фермент именуют или по субстрату, или по реакции, или по субстрату и реакции с добавлением окончания –аза (например, гидролаза, пептидаза, алкогольдегидрогеназа).

Например, в клетках печени – ферментативное превращение этанола в ацетальдегид катализируется ферментом алкогольдегидрогеназой:

алкогольдегидрогеназа CH3-CH2-OH CH3-C=O I H Таблица 3. Основные классы ферментов.

Класс Катализируемые реакции 1. Оксидоредуктазы Окислительно-восстановительные 2. Трансферазы Перенос функциональных групп 3. Гидролазы Гидролиз связей (эфирных, пептидных, С-С, С-N, и др.) 4. Лиазы Разрыв связей 5. Изомеразы Взаимопревращение изомеров 6. Лигазы Соединение двух молекул, сопряженное с гидролизом АТФ Свойства ферментов как биокатализаторов.

1. Зависимость активности фермента от температуры (наличие максимума активности при определенной оптимальной температуре) 2. Зависимость активности фермента от рН среды (наличие максимума активности при определенном оптимальном рН) 3. Специфичность действия абсолютная (катализирует превращение только одного субстрата, например Na/K-АТФ-аза) групповая (действует на группу близких по строению субстратов и связей, например, химотрипсин катализирует гидролиз пептидных связей между двумя аминокислотами, одна из которых ароматическая – Phe, Tyr, Trp) относительная или широкая (действует на большое число субстратов и связей, например, пепсин вызывает гидролиз большого числа пептидных связей) 4. Образование активного центра (АЦ). АЦ – совокупность остатков аминокислот, расположенных в молекуле фермента определенным образом, так, что именно эти аминокислоты участвуют в связывании субстрата и образовании промежуточного продукта (рис.16).

Рис.16. Строение фермента. 1 – белковая часть (глобула), 2 – небелковая часть (кофермент или кофактор), АЦ – активный центр Условия образования активного центра – наличие третичной структуры (глобулы). В состав АЦ входят полярные аминокислоты (Ser, His), при этом АЦ помещается обычно в гидрофобном окружении – "щели" или "кармане", где возникает необходимое микроокружение для субстрата, создаются условия для сближения АЦ и субстрата и их правильной взаимной ориентации.

Особенности ферментативного катализа объясняются теорией индуцированного соответствия. В рамках этой теории каталитическое действие фермента разделяют на несколько стадий.

1. Сближение фермента и субстрата, в связи с чем возникает напряжение связей, изменяются длины связей между атомами и углы между ними.

2. Ориентация субстрата относительно фермента таким образом, чтобы пространственное расположение субстрата было наиболее выгодным для дальнейшего протекания реакции.

3. Только после присоединения субстрата АЦ становится полностью комплементарным ему (в отличие от теории "ключ-замок", где подразумевалось, что фермент с самого начала строго комплементарен субстрату).

4. Собственно каталитическое действие между АЦ и субстратом и образование продукта реакции.

5. Отщепление продукта реакции и возвращение фермента в исходное состояние.

С точки зрения физической химии фермент, также как и любой другой катализатор, снижает энергию активации химической реакции путем образования промежуточного соединения (фермент-субстратного комплекса): E + S ES E + P, где E – фермент, S – субстрат, ES – фермент-субстратный комплекс, Р – продукт реакции.

Единица активности фермента – его количество (мкмоль), которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при 25 С.

Ферментативная кинетика – наука, изучающая закономерности влияния различных факторов на скорости ферментативных реакций.

Влияние концентрации фермента (рис.17).

Рис.17. Вид зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации фермента При условии избытка субстрата v=k*[E], где v – скорость реакции, [E] – концентрация фермента, k – константа скорости.

Это уравнение реакции первого порядка относительно фермента.

Влияние концентрации субстрата (рис. 18) v=Vmax * [S] / (KМ+[S]) – уравнение Михаэлиса – Ментен, где Vmax – максимальная скорость реакции, KМ – константа Михаэлиса, определяет связывание субстрата с ферментом.

[S] – концентрация субстрата Рис. 18. Вид зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата Из графика на рис.18 хорошо виден физический смысл константы Михаэлиса – это концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину от максимальной.

Вид графика в виде гиперболы, как на рис.18, не удобен, поскольку не позволяет точно определить Vmax. Удобнее получить зависимость линейного вида. Для этого уравнение Михаэлиса-Ментен можно преобразовать к виду:

1/v= KМ/(Vmax*[S]) + 1/ Vmax – уравнение Лайнуивера-Берка (рис.19).

Рис.19. Вид зависимости согласно уравнению Лайнуивера-Берка.

Такой способ представления данных о зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата очень удобен и широко используется, т.к. легко позволяет определить KМ и Vmax.

Регуляция активности ферментов 1. Регуляция путем ингибирования. Ингибирование – снижение активности фермента под действием определенного фактора (ингибитора).

Необратимое ингибирование – фермент теряет свою активность необратимо. Вызывается внешними факторами – нагреванием, присутствием тяжелых металлов и т.д.

Обратимое ингибирование – когда ингибитор перестает действовать, фермент восстанавливает свою активность. Обратимое ингибирование бывает двух видов – конкурентное и неконкурентное.

Конкурентное ингибирование – ингибитор конкурирует с субстратом за связывание с активным центром фермента. При этом сам ингибитор связывается с активным центром, но превращению не подвергается.

Преодолеть конкурентное ингибирование можно путем повышения концентрации субстрата.

Пример конкурентного ингибирования – действие на микробные клетки сульфаниламидных препаратов. Сульфаниламид сходен по строению с пара-аминобензойной кислотой – важным метаболитом в микробных клетках. При действии сульфаниламидов ингибируются ферменты, субстратом которых является пара-аминобензойная кислота, что приводит к замедлению и остановке синтеза фолиевой кислоты и нуклеиновых кислот и, следовательно, к угнетению жизнедеятельности микроорганизмов.

Неконкурентное ингибирование – связывание субстрата и ингибитора происходит с разными участками молекулы фермента, поэтому нет конкуренции за связывание с активным центром. При действии неконкурентного ингибитора образуется тройной комплекс фермент субстрат-ингибитор, в котором не происходит изменения субстрата и образования продукта ферментативной реакции.

2. Регуляция путем обратной связи. Характерная для длинных цепочек последовательных превращений субстрата. При таком типе регуляции продукт последней реакции из цепочки ферментативных превращений будет являться ингибитором первой реакции.

А В С D... N ингибитор 3. Аллостерическая регуляция. Характерна для сложных ферментных молекул, имеющих в своем составе несколько субъединиц. Каталитическая активность аллостерических ферментов зависит от их пространственного строения. Такие ферменты имеют помимо активного центра еще и так называемый аллостерический центр. Присоединение к нему определенных веществ – аллостерических эффекторов приводит к изменению пространственного строения (конформации) белковой глобулы и модификации (усилению или, чаще всего, ослаблению) ферментной активности.

4. Ковалентная модификация. Обратимая ковалентная модификация белковой молекулы, например фосфорилирование по –ОН группе таких аминокислот, как Tyr, Thr, Ser, может привести к повышению или снижению активности фермента. Обратный процесс – дефосфорилирование (отщепление фосфатной группы) приводит к обратному результату, т.е.

ковалентная модификация служит для обратимой регуляции ферментной активности.

2.3.4 Коферменты и витамины Коферменты – низкомолекулярные органические соединения (часто эту функцию выполняют витамины), которые соединяются с белковой частью фермента и таким образом обеспечивают каталитическую активность.

Коферменты могут:

изменять трехмерную структуру белка и улучшать связывание фермента с субстратом, служить вторым субстратом быть донором или акцептором электронов, протонов, функциональных групп, участвовать в переносе групп.

Пример – никотинамидадениндинуклеотид (НАД+ или НАДН) – переносчик протонов (Н+) в реакциях дегидрирования (рис.20).



Pages:   || 2 | 3 |
 





 
© 2013 www.libed.ru - «Бесплатная библиотека научно-практических конференций»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.