авторефераты диссертаций БЕСПЛАТНАЯ БИБЛИОТЕКА РОССИИ

КОНФЕРЕНЦИИ, КНИГИ, ПОСОБИЯ, НАУЧНЫЕ ИЗДАНИЯ

<< ГЛАВНАЯ
АГРОИНЖЕНЕРИЯ
АСТРОНОМИЯ
БЕЗОПАСНОСТЬ
БИОЛОГИЯ
ЗЕМЛЯ
ИНФОРМАТИКА
ИСКУССТВОВЕДЕНИЕ
ИСТОРИЯ
КУЛЬТУРОЛОГИЯ
МАШИНОСТРОЕНИЕ
МЕДИЦИНА
МЕТАЛЛУРГИЯ
МЕХАНИКА
ПЕДАГОГИКА
ПОЛИТИКА
ПРИБОРОСТРОЕНИЕ
ПРОДОВОЛЬСТВИЕ
ПСИХОЛОГИЯ
РАДИОТЕХНИКА
СЕЛЬСКОЕ ХОЗЯЙСТВО
СОЦИОЛОГИЯ
СТРОИТЕЛЬСТВО
ТЕХНИЧЕСКИЕ НАУКИ
ТРАНСПОРТ
ФАРМАЦЕВТИКА
ФИЗИКА
ФИЗИОЛОГИЯ
ФИЛОЛОГИЯ
ФИЛОСОФИЯ
ХИМИЯ
ЭКОНОМИКА
ЭЛЕКТРОТЕХНИКА
ЭНЕРГЕТИКА
ЮРИСПРУДЕНЦИЯ
ЯЗЫКОЗНАНИЕ
РАЗНОЕ
КОНТАКТЫ


Pages:     | 1 || 3 |

«Министерство образования и науки Российской Федерации Российский химико-технологический университет им. Д.И. Менделеева УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС ...»

-- [ Страница 2 ] --

окисленная форма восстановленная форма Рис.20. Перенос Н+ в ферментативных реакциях с помощью никотинамидадениндинуклеотида.

Из таблицы 3.2 видно, что витамин и его активная форма могут различаться.

Таблица 3. Функции некоторых витаминов в ферментативном катализе Витамин Активная форма Тип катализируемой реакции В1 тиаминпирофосфат декарбоксилирование -кетокислот тиамин В2 флавинмоно- окислительно-восстановительные рибофлавин нуклеотид В3 кофермент А перенос ацильных групп пантотеновая (ацетилКоА) кислота В5 НАД окислительно-восстановительные никотинамид В6 пиридоксальфосфат перенос аминогрупп пиридоксин А ретинол ретиналь зрительный процесс дигидрокси- регуляция обмена кальция D кальциферол кальциферол Пример витамина В6 и его различных активных форм представлен на рис.21.

пиридоксин пиридоксальфосфат пиридоксаминфосфат Рис. 21. Формы витамина В Основная функция витамина В6 – перенос аминогрупп (в форме пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата) в метаболизме аминокислот и жирных кислот.

При недостатке какого-либо витамина нарушаются многие ферментативные реакции, что приводит к системному заболеванию всего организма – авитаминозу. Небольшой недостаток витамина называется гиповитаминоз, избыток витамина – гипервитаминоз. Поэтому пища обязательно должна содержать необходимые витамины в нужных количествах. Ниже приведены симптомы недостатка основных витаминов (Таблица 3.3).

Таблица 3. Симптомы недостатка основных витаминов Витамин Симптомы авитаминоза Жирорастворимые витамины А - ретинол Сухость роговицы глаза, нарушение сумеречного зрения ("куриная слепота") ухудшение зрения вплоть до полной слепоты Д - кальциферол Рахит – нарушение кальцификации растущих костей (у детей), что приводит к искривлению ног, деформации тазовых костей. У взрослых – остеомаляция и остеопороз – хрупкость костей, склонность к переломам.

Е - токоферол Атрофия мышц и анемия, связанная с гемолизом эритроцитов.

К - фаллохинон Замедление свертывания крови, при большом дефиците кровь совсем не свертывается.

Водорастворимые витамины В1 - тиамин Поражение нервной системы, слабость мышц, параличи (болезнь "бери-бери"), сердечная недостаточность, замедление роста у детей.

В2 - рибофлавин Остановка роста у детей, мышечная слабость, заболевания кожи, воспаление роговицы глаза.

В3 – пантотеновая Утомляемость, нарушение нервно-мышечной кислота координации, судороги.

В5 или РР - Фотодерматиты, сыпь на коже. Пеллагра – диарея никотинамид (понос), дерматит и деменция (слабоумие).

В6 - пиридоксин Депрессия и раздражительность, анемия, диарея, дерматиты.

Вс или М – фолиевая Анемия, особенно у женщин в период беременности кислота В12 - цианкобаламин Анемия Н - биотин Дерматиты, мышечные боли С – аскорбиновая Цинга. Слабость и кровоточивость десен, медленное кислота заживление ран. Слабое образование волокон соединительной ткани. Анемия, слабость, сердечная недостаточность.

Симптомы цинги при недостатке витамина С связаны с тем, что аскорбиновая кислота является коферментом в процессе гидроксилирования пролина. Коллаген – основной белок соединительной ткани - содержит в своем составе много гидроксипролина. При недостатке витамина С нарушается образование коллагеновых волокон (рис. 22).

Рис.22. Функция аскорбиновой кислоты в синтезе коллагена 2.4 Углеводные наноструктуры Углеводы были так названы, потому что большинство из них имеет общую формулу (СН2О)n (уголь + вода = углеводы).

В зависимости от числа остатков сахаров углеводы делят на 3 класса:

моносахариды (простые сахара), например глюкоза, фруктоза, рибоза, дезоксирибоза, глюкозамин олигосахариды (содержат от 2 до 10 остатков сахаров), например сахароза, лактоза полисахариды (содержат более 10 остатков сахаров), например целлюлоза, крахмал, гиалуроновая кислота Помимо углерода, водорода и кислорода, углеводы могут содержать в своем составе азот, например глюкозамин, N-ацетилглюкозамин, хитин.

Биологические функции углеводов 1. Источник углерода, который необходим для синтеза других соединений – белков, нуклеиновых кислот, липидов.

2. Источник энергии, обеспечивают до 70 % потребности организма в энергии. 1 г углеводов дает организму примерно 17 кДж энергии.

3. Резерв питательных веществ (крахмал – у растений, гликоген – у животных) 4. Структурная функция (целлюлоза – обеспечивает прочность растительных тканей, хитин – придает прочность покровам беспозвоночных) 5. Защитная функция (кислые гетерополисахариды образуют слизь, выстилают слизистые оболочки дыхательных путей, пищеварительного тракта, входят в состав слюны, соплей и др. биологических жидкостей).

6. Участвуют в образовании комплексных молекул – гликопротеинов, гликолипидов.

Моносахариды По числу атомов углерода моносахариды делятся на триозы (3 атома С), тетрозы (4 атома С), пентозы (5 атомов С), гексозы (6 атомов С), гептозы (7 атомов С). Наиболее распространены пентозы и гексозы, что связано с наибольшей устойчивостью циклических молекул из 5 и 6-членов.

По функциональной группе моносахариды делятся на альдосахара (содержат альдегидную группу) и кетосахара (содержат кетонную группу).

Для моносахаридов характерно большое число структурных и оптических (D и L изомеров). Принадлежность моносахарида к D или L-ряду определяют по расположению ОН- группы у последнего (считая от альдо или кето-группы) хирального (т.е. имеющего 4 различных заместителя) атома углерода. В природе преобладают D-изомеры моносахаридов (в отличие от Примеры моносахаридов различного строения L-аминокислот).

представлены на рис. 23.

Галактоза и глюкоза – альдосахара, фруктоза – кетосахар. Галактоза и глюкоза различаются только расположением одной ОН-группы, но это разные вещества с разными физико-химическими свойствами.

Представленное на рис. 23 изображение структуры моносахаридов называют формулами Фишера. На самом деле в растворе моносахариды присутствуют в основном в виде циклических форм (99%-циклическая, 1% линейная формы).

Рис.23. Изомеры гексоз (формулы Фишера).

Представление структуры моносахаридов виде циклической формы называют формулами Хеуорса. Правило перехода от структуры Фишера к структуре Хеуорса очень простое – группы, расположенные в формуле Фишера слева изображаются над плоскостью кольца в формуле Хеуорса.

Структуры Хеуорса изображают либо в виде плоского кольца, либо, что больше соответствует реальности – в виде изогнутого в пространстве цикла (за счет свободного вращения связей). Примеры представления глюкозы и фруктозы в виде формул Хеуорса показаны на рис.24 и 25.

-D-глюкоза -D-глюкоза Рис. 24. Циклические формы глюкозы -D-фруктоза -D-фруктоза Рис. 25. Циклические формы фруктозы При замыкании цикла появляется еще один хиральный атом С – возникает возможность появления двух оптических изомеров, двух форм и, которые в растворе находятся в равновесии между собой и с линейной формой молекулы. Различаются и формы величиной оптического вращения. Глюкоза образует 6-членный цикл, так называемое пиранозное кольцо, атом О находится между 1 и 5 атомами С. В изображении -формы глюкозы ОН-группа у первого атома С (атомы считают от альдегидной группы) находится под плоскостью кольца, –форма - ОН-группа у первого атома С находится над плоскостью кольца. Фруктоза образует 5-членный цикл – фуранозное кольцо, атом О находится между 2 и 5 атомами С. В изображении -формы фруктозы СН2ОН-группа у второго атома С находится под плоскостью кольца, –форма - СН2ОН-группа у второго атома С находится над плоскостью кольца.

Дисахариды – наиболее распространенные из олигосахаридов.

Примерами дисахаридов являются сахароза (свекловичный сахар, который продается в магазинах). Молекула сахарозы построена из остатков -D глюкозы и –D-фруктозы, связанных через атом кислорода между первым (у глюкозы) и вторым (у фруктозы) атомами углерода. Такую связь обозначают 12. Структура сахарозы показана на рис. 26. Лактоза (молочный сахар, содержится в молоке) состоит из остатков –D-галактозы и –D-глюкозы, связь 14.

-D-глюкоза -D-фруктоза Рис. 26. Структура сахарозы Полисахариды Целлюлоза – основной структурный компонент растений. Входит в состав жесткой клеточной стенки растительных клеток, придает жесткость растительным тканям, особенно древесине. Целлюлоза состоит из длинных неразветвленных цепей –D-глюкозы, соединенных связью 14 (рис. 27) и содержит не менее 500 остатков.

Рис.27. Структура целлюлозы Такая структура, как у целлюлозы (полимер –моносахарида со связью 14), очень устойчива и гидролизуется только ферментом целлюлазой.

Целлюлазы расщепляют целлюлозу до глюкозы. Целлюлазы есть у насекомых, улиток, грибов, бактерий, а у человека и высших животных отсутствуют. Поэтому человек не может питаться травой и древесиной.

Жвачные животные питаются травой, но целлюлозу перерабатывают не сами, а с помощью живущих в их пищеварительном тракте микроорганизмов.

Наноструктура клеточной стенки растений Жесткость клеточной стенки растений придают особым образом упакованные молекулы целлюлозы (рис.28). Молекула целлюлозы представляет собой жесткоцепной полимер, имеет лентовидную структуру, цепь достигает до нескольких микрометров в длину. Молекулы целлюлозы укладываются параллельно друг другу, соседние молекулы соединены межмолекулярными водородными связями, образуя микрофибриллу диаметром примерно 3,5 нм. Целлюлозные микрофибриллы соединены друг с другом сетью из молекул других полисахаридов с разветвленной структурой – гемицеллюлозы и пектинов.

Рис. 28. Нанотруктура клеточной стенки растений Крахмал – образован двумя компонентами: амилозой и амилопектином. Амилоза – линейный полимер -D-глюкозы, связь 14.

Амилопектин – разветвленный полимер -D-глюкозы, связи 14 и 16.

Крахмал – запасное питательное вещество у растений. Связи между формами глюкозы легко гидролизуются. Крахмал легко усваивается в организме человека и животных, расщепляясь до -D-глюкозы.

Гликоген – разветвленный полимер -D-глюкозы, его еще называют "животный крахмал". Основные запасы гликогена находятся в печени, он расщепляется, когда организму нужна глюкоза.

Инулин – полимер фруктозы, содержится в клубнях некоторых растений, например топинамбура. Инулин имеет сладкий вкус, хорошо растворяется в воде и используется как заменитель сахара при сахарном диабете.

Хитин – полимер -глюкозамина, связь 14. Хитин является структурным компонентом покровов беспозвоночных, грибов, водорослей.

Это очень прочное соединение, гидролизуется только муравьиной кислотой.

Глюкозаминогликаны – длинные неразветвленные полисахаридные цепи, сотоят из повторяющихся дисахаридных звеньев. Один из двух остатков в них – аминосахар (N-ацетилглюкозамин или N ацетилггалактозамин). Примеры глюкозаминогликанов – гиалуроновая кислота, гепарин, хондроитинсульфат. Полисахаридные цепи глюкозаминогликанов содержат много заряженных функциональных групп (кислотные, аминогруппы и т.д.), которые придают им гидрофильные свойства. Благодаря высокой плотности отрицательных зарядов в молекулах глюкозаминогликанов (за счет СООН групп) эти полимеры притягивают много осмотически активных катионов Na+, K+, Ca2+, что приводит к набуханию в водной среде и удержанию большого количества воды. Поэтому глюкозаминогликаны в водной среде легко образуют гели, тем самым обеспечивая упругость тканей. Гиалуроновая кислота, например, заполняет межклеточной пространство тканей высших животных, придает упругость коже. Ее часто используют в косметике.

2.5 Липиды и биологические мембраны 2.5.1 Липиды Липиды (от греческого "липос" – жир) – низкомолекулярные органические вещества, мало растворимые в воде и хорошо растворимые в неполярных органических растворителях (эфир, бензол, хлороформ, гексан).

При сходных физико-химических свойствах липиды по своему химическому составу относятся к разным классам органических соединений.

Биологические функции липидов 1. Структурная. Липиды являются структурными компонентами клеточных мембран.

2. Энергетическая. Являются наиболее энергоемким питательным веществом.

1 г липидов дает организму примерно 39 кДж энергии, в 2 с лишним раза больше, чем углеводы. Липиды являются наиболее компактной формой депонирования энергии в клетках.

3. Защитная. Жировая прокладка предохраняет животных от переохлаждения и механических воздействий. Восковые соты пчел служат для хранения запасов меда и выведения потомства. Восковой налет на листьях предохраняет от потери влаги.

4. Регуляторная. Некоторые липиды являются предшественниками гормонов и витаминов.

Классификация липидов.

1. Простые липиды (содержат только атомы C, H и O ) жирные кислоты триглицериды воска 2. Сложные липиды (дополнительно содержат P и N) фосфолипиды гликолипиды 3. Производные липидов стероиды каротиноиды терпены Жирные кислоты В живых организмах встречаются, как правило, монокарбоновые (с одной СООН группой) жирные кислоты с четным числом атомов углерода.

Четное число атомов С в жирных кислотах объясняется особенностью их метаболизма – в живых организмах жирные кислоты синтезируются и расщепляются по двухуглеродным фрагментам. Жирные кислоты бывают насыщенные (не содержат кратных связей) и ненасыщенные (содержат одну или несколько двойных связей).

Насыщенные – общая формула СН3(CH2)nCOOH, где n=10-18.

Примеры ненасыщенных жирных кислот:

CH3-(CH2)14-COOH – пальмитиновая CH3-(CH2)16-COOH – стеариновая Ненасыщенные жирные кислоты имеют, как правило, цис конфигурацию, т.е. в природе преобладают цис-изомеры ненасыщенных жирных кислот, их общая формула представлена ниже:

CH3-(CH2)m (CH2)n-CH \ / С=С / \ H H Ненасыщенные жирные кислоты бывают с одной двойной связью – моноеновые и с несколькими – полиеновые. Примеры ненасыщенных жирных кислот:

CH3-(CH2)7-СH=CH-(CH2)7-COOH – олеиновая CH3-(CH2)4-СH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH – линолевая CH3-(CH2)4-СH=CH-CH2-CH=CH-CH2-СH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)3-COOH арахидоновая Все природные ненасыщенные жирные кислоты при комнатной температуре находятся в жидком состоянии, в то время как насыщенные – чаще в твердом. Наличие двойной связи снижает температуру плавления.

Полиеновые кислоты не синтезируются в организме человека, поэтому они должны обязательно поступать с пищей. Они необходимы для нормальной жизнедеятельности человека. Например, производные арахидоновой кислоты – простагландины – являются клеточными гормонами, регулируют многие процессы в организме человека. Полиеновые жирные кислоты относят к незаменимым жирным кислотам и объединяют в группу под названием витамин F.

Триглицериды Это сложные эфиры жирных кислот и глицерина, являются наиболее распространенной группой липидов.

Глицерин представляет собой трехатомный спирт, в его молекуле могут образовать сложноэфирную связь с остатками жирных кислот одна, две или три ОН-группы. В соответствии с количеством остатков жирных кислот различают моно-, ди- и триацилглицериды. Наиболее часто встречаются в природе триацилглицериды. Триацилглицериды не содержат ионогенных (СООН, NH2 и др. групп), поэтому их еще называют нейтральными липидами. Их общая формула представлена на рис. 29.

Рис.29. Общая формула триацилглицеридов R1, R2 и R3 – остатки жирных кислот.

Чем больше в молекуле остатков короткоцепочечных и ненасыщенных жирных кислот, тем ниже температура плавления липидов. Животные жиры содержат значительное количество остатков насыщенных жирных кислот и при комнатной температуре остаются твердыми (например, сливочное масло или свиное сало). Растительные жиры содержат много остатков ненасыщенных жирных кислот и при комнатной температуре бывают жидкими (например, подсолнечное или оливковое масло). Жир человека содержит примерно 70 % ненасыщенных жирных кислот и плавится при температуре около 15 С.

Воска Это сложные эфиры высших (т.е. содержащих большое количество атомов С) жирных кислот и высших двухатомных или многоатомных спиртов. Благодаря наличию длинноцепочечных остатков спиртов и кислот воска имеют довольно высокие температуры плавления и остаются твердыми при температурах 30-40 С и выше. В природе воска выполняют в основном защитную функцию.

Воска входят в состав жира, покрывающего кожу, шерсть и перья. В норме кожа и волосы должны быть покрыты тонким слоем такого жира, если его не хватает, то кожа и волосы становятся сухими. Птицы обязательно смазывают свои перья жиром, чтобы они не намокали. Шерстяной жир – ланолин – широко используется в составе косметики.

Восковым налетом покрыты листья многих засухоустойчивых растений. Восковой покров предохраняет их от потери влаги.

Пчелы, осы и другие насекомые используют воск для строительства сот. Пчелиный воск состоит в основном из мирицилпальмитата, его формула представлена ниже:

CH3-(CH2)14-C-O-CH2-(CH2)29-CH || О Фосфолипиды Фосфолипиды относятся к группе сложных липидов, имеют в составе своей молекулы остаток фосфорной кислоты. Фосфолипиды делятся на глицерофосфолипиды и сфинго-фосфолипиды. Глицерофосфолипиды в качестве спирта содержат глицерин. Наиболее известным глицеро фосфолипидом является фосфатидил-холин или лецитин (рис.30).

Рис. 30. Структура фосфатидилхолина Фосфатидилхолин и его структурные аналоги являются главными липидными компонентами клеточных мембран.

Сфингофосфолипиды – это производные спирта сфингозина, глицерин они не содержат. Наиболее распространенными сфинголипидами являются сфингомиелины. Они содержатся в мембранах животных и растительных клеток, особенно много сфингомиелинов в мозговой и нервной ткани.

Сфингомиелины и их производные образуют миелиновые оболочки аксонов – отростков нервных клеток, по которым передается нервный импульс.

Стероиды Стероиды содержат в составе молекулы так называемый стероидный скелет – структуру их трех циклогексановых и одного циклопентанового кольца (рис.31). Кольца не ароматические, не содержат сопряженных двойных связей.

Рис.31. Стероидный "скелет" К стероидам относятся холестерин, гормоны, витамины, растительные алкалоиды. Холестерин (рис.32) содержится практически во всех тканях организма, это один из липидных компонентов клеточных мембран.

Рис.32. Структура холестерина Холестерин служит предшественником для синтеха половых гормонов, гормонов коры надпочечников, желчных кислот, витамина D3. Избыток холестерина приводит к атеросклерозу. При заболевании атеросклерозом в кровеносных сосудах возникают так называемые бляшки, состоящие из холестерина. В результате просвет сосуда уменьшается, что приводит к повышению кровяного давления и ухудшению кровоснабжения органа или ткани. Атеросклероз может привести к инсульту или инфаркту.

Каротиноиды Каротиноиды – предшественники витамина А (ретинола). Входят в состав растений, придают им оранжевый цвет. В состав молекулы каротиноидов входит большое количество сопряженных двойных связей.

Терпены Терпены – липиды, компоненты эфирных масел растений и ароматических смол, являются душистыми веществами. Многие терпены построены из изопреновых звеньев, т.е. содержат следующую структурную единицу:

(-CH-C=CH-CH-)n I CH При n=6 образуются секвитерпены, наиболее распространенные из терпенов. Каучук – природный полимер изопрена, n - сотни и тысячи.

2.5.2 Строение и работа биологических мембран Биологические мембраны представляют собой тонкие (4-6 нм) пленки.

Это ансамбли липидных и белковых молекул, удерживаемых вместе нековалентными взаимодействиями.

Биологические функции мембран 1. Структурная. Клеточная мембрана отделяет клетку от окружающей среды, внутриклеточные мембраны делят клетку на отдельные отсеки – органеллы.

2. Транспортная. Мембрана обеспечивает селективный транспорт веществ внутрь и наружу клетки.

3. Рецепторная. Интегрированные в клеточную мембрану рецепторы участвуют в восприятии внешних сигналов и передают информацию в клетку.

4. Метаболическая. Большинство ферментов связано с мембранами, многие процессы превращения веществ и энергии происходят на мембранах (в т.ч. на мембранах митохондрий и хлоропластов).

Липиды мембран – в основном фосфолипиды, гликодипиды и холестерин. Все эти липиды являются амфифильными, самопроизвольно агрегируют в бислой.

Основу мембраны составляет липидный бислой. Полярные "головки" молекул липидов обращены наружу, в сторону водной среды;

неполярные, гидрофобные "хвосты" находятся внутри бислоя. В липидный бислой вкраплены мембранные белки. Периферические белки связаны с гидрофильной поверхностью бислоя с образованием нековалентных связей.

Эти связи не прочные, поэтому периферические белки можно легко отделить от мембраны, например при обработке поверхностно-активным веществом.

Интегральные белки частично или полностью погружены в липидный бислой, могут пронизывать всю мембрану насквозь.

Строение мембран показано на рис. 33.

Рис.33. Строение биологических мембран Элементы биомембраны подвижны (за счет теплового движения молекул) в латеральном направлении, т.е. вдоль поверхности мембраны.

Перескок липидных молекул с одной поверхности на другую происходит редко, белки вообще не способны к такому перескоку.

Функции мембранных белков:

участвуют в тансмембранном переносе веществ катализируют происходящие на мембране химические реакции специфически связывают определенные вещества на поверхности клетки передают сигнал внутрь клетки.

Перенос веществ через мембраны (мембранный транспорт) делят на два вида – пассивный транспорт (диффузия) и активный транспорт.

Пассивный транспорт – перенос молекул в сторону понижения концентраций или электрохимического потенциала, осуществляется без затрат энергии.

Простая диффузия – происходит без участия мембранного белка.

Простая диффузия отличается неизбирательностью и низкой скоростью процесса. Пример простой диффузии – перенос газов (кислорода и углекислого газа), воды, некоторых простых органических ионов.

Облегченная диффузия – происходит с участием специфических мембранных белкой переносчиков. Это интегральные белки, иногда они образуют канал в мембране. Транспортные белки избирательно связывают вещество и переносят его через бислой в сторону уменьшения его концентрации или электрохимического потенциала без затрат энергии.

Облегченная диффузия отличается избирательностью (специфичностью) и высокой скоростью. Облегченная диффузия характерна для углеводов, аминокислот, органических кислот, гормонов, витаминов.

Активный (энергозависимый) транспорт – перенос молекул вещества через мембрану в сторону увеличения его концентрации или электрохимического потенциала. Осуществляется с помощью мембранных белков, использующих энергию гидролиза аденозинтрифосфата (АТФ).

Примером активного транспорта является работа Na+/K+-АТФ-азы (Na/K-насос). Мембранный белок Na+/K+-аденозинтрифосфатаза (Na+/K+ АТФ-аза) переносит ионы Na+ и K+, причем Na+переносится из клетки, а K+ внутрь клетки. Перенос сопровождается гидролизом АТФ и образованием аденозиндифосфата (АДФ) и фосфорной кислоты.

Схема работы Na+/K+-АТФ-азы показана на рис.34.

1 – Молекула АТФ из цитоплазмы связывается с активным центром АТФ азы. Это сопровождается связыванием трех ионов Na+. Происходит гидролиз АТФ и фосфорилирование белка.

2 – Фосфорилирование белка приводит к изменению его пространственной структуры таким образом, что канал открывается наружу, ионы Na+ освобождаются и выводятся, а с белком соединяются 2 иона К+.

3 – Происходит дефосфорилирование АТФ-азы и возврат к прежней пространственной структуре. При этом канал открывается внутрь клетки и ионы К+ выходят в цитоплазму. Белок возвращается в исходное состояние и снова готов к работе.

1 2 Рис. 34. Схема работы Na+/K+-АТФ-азы Роль ионных каналов в проведении нервного импульса.

Нервный импульс проводится по длинным отросткам нервных клеток – аксонам за счет последовательного открывания и закрывания натриевых каналов на мембране аксона. Нервный импульс представляет собой распространяющиеся вдоль аксона скачки электрического потенциала (разности потенциалов между внутренней и наружной сторонами мембраны).

Na+ - каналы – это мембранные белки, селективно переносящие через мембрану ионы Na+ путем облегченной диффузии. Na+ - каналы на мембране аксона являются потециалозависимыми, их открывание стимулируется действием электрического импульса, большего некоторой пороговой величины.

Работа Na+ - канала 1. Состояние покоя. Na+ - канал закрыт, мембрана аксона поляризована, внутренняя поверхность заряжена отрицательно, наружная – положительно.

Распределение зарядов поддерживается за счет работы Na+/K+-АТФ-азы.

2. Под действием стимулирующего электрического импульса Na+ канал открывается. В течение долей миллисекунд поток ионов натрия устремляется внутрь клетки, в сторону отрицательного заряда, при этом происходит деполяризация мембраны. Такой поток ионов является стимулирующим скачком потенциала (электрическим импульсом) для следующего по ходу аксона Na+ - канала.

3. При деполяризованной мембране Na+ - канал закрывается и инактивируется, т.е. делается не способным к реакции на следующий электрический импульс. Канал находится в инактивированном состоянии в течение нескольких миллисекунд, после чего поляризация мембраны восстанавливается (за счет работы Na+/K+-АТФ-азы, которая откачивает натрий обратно из клетки) и канал переходит в исходное состояние покоя.

Скорость проведения нервного импульса составляет от 1 до 120 м/с. У Чтобы повысить скорость проведения импульса, можно или увеличить диаметр аксона ли покрыть аксон изолирующей миелиновой оболочкой. По первому пути пошли беспозвоночные: диаметр аксона гигантского кальмара достигает 500 мкм, скорость проведения импульса около 20 м/с. Миелиновая оболочка покрывает участки аксона длиной около 1 мм, между ними находятся неизолированные участки длиной 0,5 мкм (перехваты Ранвье). Все Na+ - каналы сосредоточены в перехватах Ранвье, изолированные участки не возбуждаются. Сигнал перескакивает с одного перехвата на другой, минуя изолированные участки.

2.6 Наноструктура и функции нуклеиновых кислот Нуклеиновые кислоты – биополимеры, осуществляющие хранение и передачу генетической информации.

Химический состав и строение нуклеиновых кислот Нуклеиновые кислоты представляют собой полимеры с молекулярной массой от 250 до 120000 кДа. Мономерные звенья – нуклеотиды, состоящие из азотистых оснований, остатка сахара (рибозы или дезоксирибозы) и фосфорной кислоты.

Молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) имеют длину от нм до 50 мм. У прокариот ДНК имеет спиральную или кольцевую структуру и содержит мало белков. У эукариот ДНК в основном сосредоточена в ядре клетки. Ядерная ДНК нековалентно связана с основными белками – гистонами. Комплекс ДНК-гистоны называется хроматином и представляет собой основу генетического материала хромосом. Агрегат из 8 глобул гистонов образует остов, на который наматываются по 2 витка двойной спирали ДНК. Затем следует промежуточный участок ДНК между клубками и снова два витка ДНК, намотанные на агрегат из 8 глобул гистонов (нуклеосому). Таким образом, образуется структура, похожая на нитку бус, состоящая из клубков двойной спирали ДНК, намотанных на гистоны и промежуточных участков двойной спирали ДНК. Такая "нитка бус" подвергается дальнейшей упаковке, которая уплотняет и упорядочивает ее, а при определенной фазе клеточного деления дополнительно структурируется, образуя хромосомы.

Азотистые основания (рис.35).

N O N N N N N N N N N аденин гуанин N O O N N N O N O N O N тимин цитозин урацил Рис. 35. Азотистые основания пуриновые (содержат 2 конденсированных кольца) – аденин и гуанин пиримидиновые (содержат одно кольцо) – цитозин, тимин (ДНК) и урацил (РНК).

Сокращенные обозначения азотистых оснований: аденин – А, гуанин – Г (G), тимин – Т, цитозин - Ц (C), урацил - У (U).

Азотистые основания содержат систему сопряженных двойных связей и поэтому поглощают УФ излучение с максимумом поглощения на длине волны 260 нм. По пику поглощения на этой длине волны можно методом спектроскопии определить присутствие азотистых оснований в образце.

Нуклеозиды – моносахариды, связанные с азотистым основанием, например аденозин. Нуклеотиды – моносахариды, связанные с азотистым основанием (через первый атом в молекуле сахара) и остатками фосфорной кислоты (через пятый атом в молекуле сахара), например, аденозинмонофосфат, аденозинтрифосфат..

Аденозинтрифосфат (АТФ) играет важнейшую роль в энергообеспечении клетки. При гидролизе АТФ до аденозиндифосфата (АДФ) высвобождается энергия, которая обеспечивает протекание химических реакций в клетке, активный транспорт веществ через мембрану, сокращение мышечных волокон и т.д.

Несколько нуклеотидов соединяются в цепь через остатки фосфорной кислоты, которая присоединяется к третьему С-атому (3') одного сахара и пятому С-атому (5') другого сахара, в то время как азотистые основания присоединены к первому С-атому (1') каждого моносахарида.

Молекула ДНК состоит из двух спиралей. Сахарофосфатный остов располагается по периферии спирали, азотистые основания – внутри. Остов содержит ковалентные связи, а обе спирали соединены водородными связями между азотистыми основаниями.

Принцип комплементарности азотистых оснований в молекуле ДНК (правило Чаргаффа): пуриновое основание всегда связывается с пиримидиновым – аденин с тимином (А-Т), гуанин с цитозином (Г-Ц).

Аденин образует две водородные связи с тимином, а гуанин – три связи с цитозином. Строение двойной спирали ДНК представлено на рис. 36.

Рис. 36. Строение двойной спирали ДНК Две цепи в молекуле ДНК имеют разное направление, они антипараллельны. Цепь, которая начинается с нуклеотида, фосфорилированного по ОН-группе около 5'-атома (пятого атома в остатке сахара), называется главной цепью, ее направление обозначают как 5'3'.

Другая цепь имеет противоположное направление 3'5' (т.е. начинается с нуклеотида, фосфорилированного по ОН-группе около третьего атома в остатке сахара) и называется отстающей.

Сахарофосфатные остовы образуют правозакрученную спираль (рис.36), которая имеет два желобка – большой и малый. На каждый виток спирали приходится примерно по 10 пар оснований. Шаг спирали составляет 3,4 нм.

Генетический код Генетический код – совокупность нуклеотидов ДНК, функционирующих в виде кодонов – по три нуклеотида в каждом кодоне.

Основные свойства генетического кода.

1. Код универсален – один и тот же у всех живых существ на Земле.

Каждая аминокислота кодируется вполне определенными кодонами у всех организмов одинаково. Например, лизин – ААА т для и для микроорганизмов, и для растений, и для животных.

2. Код непрерывен, т.е. не имеет сигналов, показывающих окончание одного кодона и начало следующего.

3. Код вырожден, т.е. каждая аминокислота может кодироваться не одним кодоном, а несколькими (20 аминокислот, 43=64 комбинации нуклеотидов в кодоне). Например, фенилаланин – УУУ и УУЦ, глицин – ГГУ, ГГЦ, ГГА, ГГГ.

4. Генетический код содержит три специальных кодона, которые служат сигналом для окончания синтеза белковой молекулы – УАА, УАГ, УГА. Это кодоны – терминаторы, которые не кодируют ни одной аминокислоты.

Организация генетического материала Структурный ген – наименьший отрезок ДНК или РНК, кодирующий полную аминокислотную последовательность какого-либо белка.

В клетках прокариот находится 2000-3000 неперекрывающихся генов, между ними расположены спейсерные участки ДНК, не несущие информации о белках. Спейсерный участок не всегда транскрибируется (т.е.

с него не всегда образуется РНК-копия), спейсер может содержать или регуляторные участки (т.е. необходимые для регуляции транскрипции), или просто "лишнюю" ДНК.

У вирусов могут быть перекрывающиеся гены: одна и та же нуклеотидная последовательность может кодировать два или три белка.

Структурные гены начинаются с разных участков и имеют перекрывающиеся фрагменты. Польза от такой организации генетического материала – экономия места, т.к. вирусная ДНК имеет ограниченные размеры.

Недостаток – ограничение возможных изменений (мутаций), не приводящих к потере нужных свойств кодируемых белков.

В клетках эукариот находятся структурные гены и регуляторные участки, а также спейсерные участки, разделяющие соседние структурные гены. Регуляторный участок регулирует транскрипцию структурного гена.

Как правило, регуляторный участок расположен рядом с соответствующим структурным геном.

Другая особенность организации генов эукариот – наличие повторяющихся генов в одной хромосоме, например много раз повторяется ген рибосомной РНК. Повторяются обычно гены, кодирующие очень важные для клетки белки.

Структурные гены эукариот не всегда бывают непрерывными, они могут содержать "бессмысленные" участки – интроны, разделяющие кодирующие участки – экзоны. При транскрипции такого прерывистого гена сначала образуется РНК-копия всего гена, а затем интроны вырезаются и куски-экзоны склеиваются специальными ферментами – происходит процесс сплайсинга.

Мутации – изменение структуры нуклеотидов и их последовательности в молекуле ДНК. В зависимости от их масштаба мутации бывают общие и точечные.

Общие мутации – вызывают значительные структурные изменения в молекуле ДНК, часто ведут к гибели клетки.

Точечные мутации – изменение одного основания или небольшого их числа. точечные мутации могут быть без последствий или вызвать появление нового признака, нового белка, изменить метаболический процесс (например вызвать появление фермента с дефектной структурой и пониженной активностью). Точечные мутации могут быть благоприятными (т.к. являются основой изменчивости и тем самым способствуют генетическому разнообразию вида) или патологическими (вызывать наследственные заболевания). Мутации могут передаваться по наследству и являться причиной многих наследственных заболеваний.

Пример наследственного заболевания, связанного с точечной мутацией – серповидноклеточная анемия. Заболевание возникает при мутации гена, кодирующего гемоглобин: в -цепи молекулы гемоглобина изменяется одна аминокислота из 155 – в шестом положении полярная глутаминовая кислота заменяется на неполярный валин. Эта аминокислота локализована на поверхности глобулы. Когда этот участок контактирует с таким же участком другой -цепи, происходит агрегация за счет взаимодействия между гидрофобными остатками валина. В результате снижается растворимость гемоглобина, его молекулы агрегируют с образованием длинных волокон.

Такой гемоглобин не способен связывать и переносить кислород, возникают симптомы анемии. Волокна придают эритроцитам вытянутую, "серповидную" форму, отчего и заболевание называют серповидноклеточная анемия.

Для исправления точечных мутаций в клетке существуют механизмы репарации. Неправильное спаривание оснований, образование лишних вставок или выпадение оснований, разрывы одной из цепей могут быть исправлены специальными ферментами, которые восстанавливают правильную структуру ДНК. Кроме того, неправильно синтезированные, дефектные белки расщепляются в лизосомах. В целом, клетка способна защищаться от мутаций до определенного предела. При высокой интенсивности факторов, вызывающих мутации, количество повреждений ДНК нарастает и клетка не справляется с их устранением.

Факторы, вызывающие мутации.

Ультрафиолетовое, рентгеновское и гамма-излучение.

1.

Действие повышенных температур.

2.

Химические факторы, в том числе окислители (пероксиды и 3.

формальдегид), метилирующие соединения (иприт, диметилсульфат), азо соединения (нитраты, нитриты, нитрозамины, гидразин), хлорсодержащие органические соединения (диоксин), некоторые лекарственные вещества и многие другие.

Процессы передачи генетической информации Общая схема передачи информации: ДНК РНК белок Репликация ДНК – биосинтез копии ДНК, предшествующий делению клетки (ДНК 2ДНК) Транскрипция – биосинтез молекул РНК, нуклеотидная последовательность которых комплементарна (соответствует) определенному участку (гену) двухцепочечной молекулы ДНК (ДНК РНК) Трансляция – биосинтез белков, аминокислотная последовательность которых определена нуклеотидной последовательностью матричной РНК (мРНК) при участии рибосомной (рРНК) и транспортной (тРНК) рибонуклеиновых кислот.

При жизнедеятельности ретро-вирусов происходит обратная транскрипция (РНК ДНК).

Репликация ДНК.

Схема процесса репликации ДНК представлена на рисунке 37. В процессе репликации выделяют следующие стадии.

Рис.37. Схема репликации ДНК.

1. Расплетение участка двойной спирали, поддержание этого участка расплетенным с помощью специальных белков (образование репликативной вилки). Для синтеза необходимы ДНК-матрица, нуклеотиды, 3’-ОН – группа нуклеиновой кислоты (затравка) и специальные ферменты.

2. Синтез новых участков ДНК, комплементарных расплетенным цепям. Для начала синтеза необходимо присутствие специальной затравки из нескольких оснований РНК – праймера. Синтез идет только в одном направлении – от 5’- к 3’-концу на обоих цепях исходной ДНК по действием фермента ДНК-полимеразы. ДНК-полимераза может присоединять нуклеотид к ОН-группе только на 3'-конце одной из цепей, поэтому цепь может расти только в одном направлении. Лидирующая цепь синтезируется непрерывно, отстающая - по фрагментам (фрагменты Оказаки).

3. Окончание репликации (терминация). Каждая из двух образовавшихся двухцепочечных молекул ДНК содержит одну цепь от исходной ДНК и одну – вновь синтезированную, т.е. репликация происходит по полуконсервативному механизму.

4. Корректорская правка (репарация) образовавшихся двухцепочечных ДНК – удаление неправильных оснований, достройка недостающих оснований, соединений оборванных цепей ДНК, удаление РНК-праймеров как с лидирующей, так и с отстающей цепи. Вместо удаленной РНК присоединяются дезоксирибонуклеотиды, фрагменты Оказаки сшиваются.

Точность репликации – одна ошибка на миллиард пар оснований.

Скорость репликации у прокариот составляет сотни пар оснований за секунду (у бактерии E. coli – 1700 пар оснований в секунду, весь геном реплицируется за 40 минут). У эукариот репликация идет значительно медленнее – 50 пар оснований за секунду, но процесс ускоряется за счет того, что репликация идет сразу во многих точках.

Транскрипция.

Транскрипция происходит под действием крупного сложного фермента РНК-полимеразы. В процессе транскрипции выделяют следующие стадии.

1. Инициация транскрипции. РНК-полимераза связывается с особым участком ДНК – промотором (содержит примерно 40 пар оснований), с которого начинается синтез. С какой именно цепи ДНк идет считывание информации, зависит от промотора.

2. Элонгация транскрипции. Происходит локальное расплетение двойной спирали ДНК и синтез РНК в направлении 5’ - 3 ’ (по цепи РНК).

Размер расплетенной области ДНК – несколько пар оснований.

3. Терминация транскрипции. Прекращение роста цепи РНК наступает, когда в цепи ДНК встречается определенный фрагмент-терминатор.

4. Синтезированная цепь РНК отделяется от матрицы и подвергается созреванию и уточнению структуры (сплайсингу – вырезанию бессмысленных участков – интронов).

Схема процесса транскрипции представлена на рисунке 38.

Рис.38. Схема процесса транскрипции.

Трансляция.

В ходе трансляции информация с языка азотистых оснований (кодонов) переводится на язык аминокислотной последовательности белка. Такой перевод возможет за счет особого строения и работы транспортной РНК (тРНК).

Транспортная РНК содержит приблизительно 75 нуклеотидов, имеются участки спаренных и неспаренных оснований. Три основания – антикодон – комплементарны соответствующему участку мРНК, кодирующему одну их аминокислот. Аминокислота присоединяется через ОН-группу рибозы со стороны 3’-конца цепи РНК, при этом образуется аминоацил-Т-РНК.

Строение тРНК (модель "клеверного листа") показано на рисунке 39.

Рис. 39. Строение транспортной РНК.

Образование аминоацил-тРНК катализируется ферментом, специфичным для каждой аминокислоты. Благодаря этому каждому кодону в цепи м-РНК (и антикодону в цепи т-РНК) соответствует строго определенная аминокислота, т.е. обеспечивается точный и однозначный перевод информация с языка азотистых оснований (кодонов) переводится на язык аминокислотной последовательности. Для трех кодонов-терминаторов, которые служат сигналом окончания синтеза белка, т-РНК отсутствует.

Последовательность событий при трансляции показана на рис. 40.

Рис. 40. Схема процесса трансляции 1.. Инициация – образование комплекса из двух субъединиц рибосомы, матричной РНК и специфической затравки – формил-метионин-тРНК.

2. Элонгация – последовательное включение остатков аминокислот в состав полипептидной цепи. Включает узнавание кодона мРНК антикодоном тРНК, образование пептидной связи, отщепление тРНК и перемещение рибосомы вдоль мРНК.

3. Терминация – окончание синтеза белковой цепи по команде кодонов-терминаторов (для них нет тРНК), освобождение белковой молекулы, освобождение мРНК, распад рибосомы на субъединицы.

Готовая полипептидная цепь сворачивается в глобулу, принамая нужную форму при участии особых белков- шаперонов.

Регуляция биосинтеза белка.

Не все белки синтезируются в организме одновременно. По мере развития зародыша, по мере дифференцировки клеток, в ходе отдельных этапов жизнедеятельности клетки, синтез одних белков прекращается, а другие начинают синтезироваться. Существует целый ряд регуляторных механизмов, определяющих, когда и какой белок будет синтезироваться.

Регуляция синтеза белка может происходить на уровне транскрипции и на уровне трансляции.

1. На уровне транскрипции. Биосинтез белка контролируется через синтез мРНК. Молекула ДНК содержит регуляторные последовательности (регуляторные гены), которые контролируют синтез матричной РНК.

Происходит индукция (возбуждение активности) и репрессия (подавление активности) тех или иных генов.

2. На уровне трансляции. Регуляция происходит за счет изменения стабильности мРНК, скорости ее транспорта в цитоплазму, изменения скорости инициации трансляции при модифицировании соответствующих ферментов (т.е. за счет регуляции активности ферментов).

2.7 Молекулярные механизмы восприятия, передачи и приема информации 2.7.1 Передача сигнала и регуляция с помощью гормонов Регуляция работы организма, координация работы внутренних органов и систем осуществляется с помощью нервных клеток (нервная регуляция) и с помощью гормонов (гуморальная регуляция). Наука, изучающая действие гормонов на живые системы, называется эндокринологией.

Гормоны животных представляют собой вещества различной природы, которые синтезируются в специальных эндокринных железах, выделяются в межклеточную жидкость (кровь, лимфа) и переносятся к клеткам-мишеням, где контролируют различные стороны клеточного метаболизма.

Клетка-мишень – такая клетка, в которой при гормональном воздействии стимулируется специфическая биохимическая реакция клеточного метаболизма.

Рецептор – конкретные химические структуры клеток-мишеней, содержащие участки связывания с гормонами. рецептор любого гормона является белком и содержит не менее двух различных участков (субъединиц) – один из них узнает и связывает гормон, другой – генерирует сигнал.

По химическому строению гормоны делят на три группы:

белково-пептидные (например, инсулин, гормоны гипоталамуса и гипофиза) производные ароматических аминокислот (например, тироксин, трииодтиронин, адреналин) стероиды (например, гормоны коры надпочечников кортизол и альдостерон, половые гормоны тестостерон и эстрадиол).

Особенности биологического действия гормонов.

1. Необычайно высокая активность – биологический эффект проявляется при концентрации 10-9 – 10-12 моль/л.

2. Высокая специфичность – гормоны связываютя с определенными клетками-мишенями и индуцируют строго определенную реакцию.

3. Дистантное действие – гормоны связываются с клетками-мишенями на значительном расстоянии от места образования самих гормонов.

Механизмы действия гормонов:

мембрано-опосредованный – характерен для водорастворимых гормонов, не проникащих в клетку;

цитозольный – характерен для липофильных, маслорастворимых гормонов, которые легко пересекают клеточную мембрану.

Мембрано-опосредованный механизм Общую схему мембрано-опосредованного механизма можно представить следующим образом (рис. 41):

входной сигнал РЕЦЕПТОР ПРЕОБРАЗОВАТЕЛЬ УСИЛИТЕЛЬ выходной сигнал плазматическая мембрана Рис.41. Блок-схема мембрано-опосредованного механизма предачи сигнала.

Рецептор – узнает соответствующий гормон и создает условия для каскадного усиления сигнала. Рецептор представляет собой гликопротеин (белок, содержащий полисахаридный остаток), гликозидная (полисахаридная) часть принимает непосредственное участие в связывании гормона.

Преобразователь – белки, связанные и с рецептором и с усилителем (G белки). По сигналу рецептора один из них стимулирует работу усилителя (называется Gst, т.е. стимулятор), а другой – является ингибитором (Ging, т.е.

ингибитор).

Усилитель – фермент аденилатциклаза – воспринимает и многократно усиливает гормональный сигнал за счет каскада ферментативных реакций.

Это гликопротеин, локализованный на внутренней стороне цитоплазматической мембраны.

Действие на молекулярном уровне мембрано-опосредованной передачи гормонального сигнала можно описать следующим образом.

1. Гормон связывается с рецептором и изменяет его пространственное строение (конформацию).

2. При изменении конформации рецептора активируется связанный с ним стимулирующий белок Gst. Ging белок в активном состоянии препятствует активации Gst белка и запуску механизма передачи сигнала.

в активном состоянии взаимодействует с неактивной 3. Gst аденилатциклазой и активирует этот фермент.

4. Аденилатциклаза катализирует синтез цикличесого аденозинмонофосфата (цАМФ) из аденозинтрифосфата (АТФ). Циклический АМФ образуется в цитоплазме и является уже внутриклеточным посредником передачи сигнала. Таким образом, молекула гормона является входным сигналом, а молекула цАМФ – выходным сигналом.

5. Активация аденилатциклазы сопровождается возвращением Gst белка в исходное неактивное состояние. После этого аденилатциклаза становится неактивной.

6. Пока аденилатциклаза находилась в активном состоянии, она успела катализировать реакцию образованию множества молекул цАМФ, т.е.

произошло усиление сигнала.

7. Циклический АМФ в цитоплазме взаимодействует с ферментом протеинкиназой. В отсутствие цАМФ протеинкиназа неактивна, в присутствии цАМФ – активизируется и катализирует процесс фосфорилирования белков. Фосфорилирование изменяет активность ферментов, например активирует действие фермента фосфорилазы, который отщепляет глюкозу от гликогена (в клетках печени, под действием гормона адреналина). Таким образом, в цитоплазме на каждом этапе каскада ферментативных реакций происходит усиление сигнала.

8. Избыточное количество цАМФ разрушается под действием фермента фосфодиэстеразы и вся система переходит в неактивное состояние.

Цитозольный механизм передачи гормонального сигнала Цитозольный механизм характерен для липофильных гормонов, легко проникающих в клетку, таких как стероидные гормоны и некоторые производные ароматических аминокислот. Рецепторы этих гормонов локализованы в цитоплазме или ядре.

Передача сигнала осуществляется следующим образом.

1. Гормон переносится в клетку путем облегченной диффузии (с помощью специальных белков-переносчиков).

2. Гормон связывается с белком-рецептором в цитоплазме, при этом рецептор активируется.

3. Активированный гормон-рецепторный комплекс связывается с ядерной мембраной и переносится в ядро клетки.

4. В ядре активный гормон-рецепторный комплекс взаимодействует с регуляторной последовательностью гена ДНК, что приводит к усилению транскрипции этого гена и, следовательно, к усилению синтеза нужного белка.

5. После отщепления гормон-рецепторного комплекса от регуляторного участка ДНК происходит его диссоциация на гормон и рецептор. Рецептор возвращается в цитоплазму и переходит в исходное неактивное состояние.

Регуляция выработки гормонов Регуляция выработки гормонов в организме осуществляетс как непосредственно нервной системой, так и гуморальным путем – с помощью других гормонов. Примеры путей регуляции выработки гормонов в организме человека показаны на рис. 42.

Гормоны гипоталамуса (гипоталамус – отдел головного мозга) – либерины и статины – имеют пептидную природу, действуют на гипофиз (железу, расположенную радом с головным мозгом) Либерины стимулируют выработку гормонов гипофиза. Статины ингибируют синтез гормонов гипофиза.

Гормоны гипофиза имеют пептидную или белковую природу, воздействуют на периферические ткани.

ЦНС нервный импульс спинной мозг гипоталамус нервный импульс либерины, статины гипофиз соматотропин кортикотропин тиреотропин мозговое вещество растущие кора щитовидная надпочечников органы и ткани надпочечников железа адреналин альдостерон тироксин кортикостерон трииодтиронин Рис. 42. Примеры регуляции выработки гормонов Примеры гормонов гипофиза.

Адренокортикотропный гормон (кортикотропин, АКТГ) – пептид из аминокислотных остатков. Воздействует на клетки коры надпочечников по мембрано-опосредованному механизму, стимулирует синтез и секрецию (выделение) кортикостероидов.


Соматотропин - белок, состоящий из 191 аминокислотных остатка, регулирует процессы роста всего организма.

Тиреотропин – гликопротеин, состоящий из двух полипептидных цепей, контролирует синтез и секрецию гормонов щитовидной железы.

Окситоцин – пептид, состоящий из 9 аминокислотных остатков, стимулирует сокращение мускулатуры матки при родах.

Гормоны периферических желез.

Тироксин (Т4) и трииодтиронин (Т3) – гормоны щитовидной железы, производные тирозина. Формула тироксина показана на рис. 43.

Рис. 43. Структура тироксина.

Трииодтиронин отличается от тироксина только отсутствием одного атома иода. Тироксин и трииодтиронин имеют гидрофобную природу, действуют по цитозольному механизму. Гормоны щитовидной железы действуют на многие обменные процессы в организме: повышают поглощение кислорода тканями организма, повышают эффективность действия Na+/K+-АТФ-азы, участвуют в регуляции обмена липидов и водно солевого обмена. Гипертиреоз (избыток гормонов) – патологическая интенсификация основного обмена, гипертония (повышенное давление), тахикардия (учащенное сердцебиение), нервозность. Гипотиреоз (недостаток гормонов щитовидной железы) – снижение скорости метаболизма, гипотония (пониженное давление), брадикардия (замедленное сердцебиение), вялость, слабость, замедление умственного развития.

Гормоны мозгового слоя надпочечников (катехоламины) – адреналин, норадреналин и дофамин – являются производными тирозина (рис.44).

Катехоламины синтезируются в клетках мозгового слоя надпочечников по сигналу из центральной нервной системы, т.е. их синтез запускается нервным импульсом. Более всего синтезируется адреналина (примерно 80 %).

Катехоламины действуют на клетки-мишени по мембрано-опосредованному механизму. Клетки-мишени находятся в разных тканях и органах, поэтому действие катехоламинов проявляется многосторонне. Например, адреналин усиливает распад гликогена на глюкозу в мышцах и печени, увеличивает частоту и силу сердечных сокращений, повышает кровяное давление.

адреналин норадреналин дофамин Рис. 44. Структура гормонов мозгового слоя надпочечников Гормоны коры надпочечников (кортикостероиды) – альдостерон, кортизол и кортикостерон являются производными холестерина и воздействую на обменные процессы. Формула одного из них – альдостерона – представлена на рис. 45.

Рис. 45. Структура альдостерона Альдостерон влияет на водно-солевой обмен, воздействуя на почки.

Кортизол и кортикостерон влияют на обмен углеводов, липидов и нуклеиновых кислот, усиливают распад гликогена на глюкозу в печени, повышают уровень глюкозы в крови.

Половые гормоны – синтезируются в половых железах и также являются стероидными. Они отвечают за развитие и функционирование репродуктивных органов, влияют на формирование поведенческих реакций.

Андрогены – мужские половые гормоны, эстрогены и прогестины – женские.

Примеры некоторых из них – мужского полового гормона тестостерона и женского полового гормона эстрадиола - приведены на рис.46.

тестостерон эстрадиол Рис. 46 Примеры половых гормонов Гормоны поджелудочной железы – инсулин и глюкагон – имеют пептидную природу. Инсулин – пептид, состоящий из двух цепей: в цепи А содержится 21 аминокислотный остаток, в цепи В – 30 аминокислотных остатков. Основная функция инсулина – регуляция транспорта глюкозы, аминокислот и ионов в клетках печени, почек, жировой ткани. Стимулирует синтез ферментов гликолиза, вызывает снижение уровня глюкозы в крови.

При недостатке инсулина развивается сахарный диабет. Глюкагон – пептид из 29 остатков аминокислот, является антагонистом инсулина. стимулирует распад гликогена до глюкозы и распад липидов, вызывает повышение уровня глюкозы в крови.

Гормоны желудочно-кишечного тракта также имеют пептидную природу. Гастрин – гормон слизистой оболочки желудка, стимулирует выделение соляной кислоты клетками стенок желудка и активирует выделение пищеварительных ферментов. Секретин - синтезируется в двенадцатиперстной кишке, стимулирует выработку пищеварительных ферментов тонкого кишечника.

2.7.2 Восприятие и передача сигнала с помощью нервной системы и органов чувств В нервной системе сигналом является электрический импульс, т.е.

изменение электрического потенциала (разности потенциалов) на плазматической мембране нейрона. Электрическое возмущение, возникающее на одном участке клеточной мембраны, распространяется с высокой скоростью на другие участки вдоль мембраны нейрона и поддерживается с помощью автоматического усиления на всем пути. Эта бегущая волна называется нервным импульсом. Передача нервных импульсов вдоль мембраны дендритов и аксонов осуществляется с помощью ионных каналов (см. раздел 7. "Строение и работа биологических мембран").

Передача сигнала от нейрона к другому нейрону или клетке-мишени происходит с помощью особой структуры – синапса. В синапсе электрический сигнал одной клетки преобразуется в химический (вещество посредник), а затем в электрический сигнал другой клетки. Химический посредник в синапсе называется нейромедиатором.

Строение и работа нервно-мышечного синапса Синапс представляет из себя особое утолщения на конце аксона, через которое поступает сигнал (пресинаптическое окончание) и утолщение на конце аксона или мембране клетки мишени, через которое принимается сигнал (постсинаптическое окончание). Между ними находится синаптическая щель, в которую выделяется химический посредник – нейромедиатор. Пресинаптическое окончание содержит пузырьки, в которых находится нейромедиатор. На постсинаптическом окончании располагаются рецепторы на этот нейромедиатор. Схема синапса представлена на рис. 47.

пресинаптическое синаптическая постсинаптическое окончание щель окончание Рис. 47. Строение нервно-мышечного синапса Передача сигнала через синапс происходит следующим образом.

1. Нервный импульс подходит к пресинаптическому окончанию. По его сигналу на пресинаптическом окончании открываются потенциалзависимые ионные каналы для входа ионов Са2+.

2. В присутствии ионов Са2+ синаптические пузырьки сливаются с пресинаптической мембраной. В синаптическую щель высвообождается нейромедиатор. Тем самым осуществляется преобразование электрического сигнала (нервного импульса) в химический (нейромедиатор).

3. Нейромедиатор связывается с белками-рецепторами постсинаптической мембраны. Белки при этом изменяют свое пространственное строение (конформацию).

4. Происходит открывание связанных с рецепторами ионных каналов и транспорт ионов в постсинаптическую мембрану клетки-мишени. За счет потока ионов в мембране возникает электрический импульс. Так на постсинаптической мембране осуществляется преобразование химического сигнала в электрический.

5. После удаления нейромедиатора из синаптической щели за счет его диффузии или ферментативного гидролиза синапс возвращается в исходное состояние.

Время передачи сигнала через синапс составляет около миллисекунды.

Одни нейромедиаторы вызывают открывание катионных каналов и транспорт катионов Na+ и K+, что приводит к возбуждающему эффекту. Это ацетилхолин, глутамат (соль глутаминовой кислоты), аспартат (соль аспарагиновой кислоты) и др. Другие нейромедиаторы приводят к Cl- и имеют открыванию анионных каналов и транспорту анионов тормозный эффект, т.е. тормозят активность нейрона или другой клетки мишени. Примерами тормозных нейромедиаторов являются глицин и аминомасляная кислота.

Некоторые вещества имеют структурное сходство с нейромедиаторами и могут связываться с соответствующими рецепторами, вызывая патологический эффект. Примером является никотин, строение которого (распределение заряженных и незаряженных участков и расстояния между ними) сходно со строением нейромедиатора ацетилхолина (рис. 48).

Недостаток или избыток тех или иных нейромедиаторов приводит к нарушениям нервной деятельности – патологическому беспокойству, бессоннице, эпилепсии и т.д. Для лечения беспокойства и бессонницы применяют транквилизаторы, которые воздействуют на рецепторы аминомасляной кислоты, усиливая тем самым ее тормозящее действие (например, барбитураты).

ацетилхолин никотин Рис.48. Структура ацетилхолина и никотина Работа органов чувств У человека пять чувств – зрение, слух, обоняние, вкус и осязание (механическая и температурная чувствительность). Восприятие сигналов осуществляется при помощи рецепторов. Рецепторы – составная часть органов чувств, посредники между средой и организмом.

Рецептор состоит из:

чувствительного элемента – надмолекулярной белковой или белково липидной структуры, которая непосредственно воспринимает сигнал;

преобразователя, преобразующего сигнал в удобную для клетки форму;

эффектора, вызывающего изменение функции клетки.

Существуют различные способы передачи информации от рецептора к нервной системе. В некоторых случаях сенсорный преобразователь составляет часть нервной системы (нервные окончания, которые реагируют на тепло, прикосновение, повреждение ткани и.т.д.), в других случаях это отдельные чувствительные клетки (палочки и колбочки сетчатки глаза, волосковые клетки уха). Возникающий рецепторный потенциал преобразуется в нервный импульс, который поступает в центральную нервную систему.

Осязание В тканях тела находятся многочисленные нервный окончания, которые реагируют на тепло или холод (температурная чувствительность), механическое воздействие (прикосновение), растяжение мышцы (мышечная чувствительность: даже с закрытыми глазами человек точно знает, согнута у него рука, или нет), повреждение ткани (болевая чувствительность). В нервном окончании генерируется рецепторный потенциал (нервный импульс), который по аксону поступает к телу сенсорного нейрона, обрабатывается им (например, суммируется) и в виде нервного импульса передается в центральную нервную систему.

Зрительный рецептор В глазу позвоночных существует два типа фоторецепторных клеток.

Колбочки – отвечают за цветовое зрение и распознавание мелких деталей, палочки – за черно-белое зрение при слабом освещении.


В палочках эффектором является белок родопсин и связанный с ним Комплекс цис-ретиналь-родопсин поглощает свет, 11-цис-ретиналь.

максимум поглощение приходится на с длину волны 500 нм. При поглощении света 11-цис-ретиналь превращается в полностью транс ретиналь (рис.49).

полностью транс-ретиналь 11-цис-ретиналь Рис. 49. Превращение изомеров ретиналя при действии света Наиболее изучено функционирование палочек. Клетка палочка состоит из наружного сегмента, содержащего родопсин, внутреннего сегмента, где находятся митохондрии, ядерной области и синаптического тельца, образующего контакт с нервными клетками сетчатки. Воздействие света вызывает переход от цис- изомера ретиналя к транс-изомеру, что влечет за собой изменение конформации (пространственной структуры) связанного с ним родопсина, т.е. световой сигнал преобразуется в химический. Этот сигнал усиливается с помощью каскада ферментативных реакций, что приводит в итоге к изменению трансмембранного потенциала клетки, т.е.

химический сигнал затем преобразуется в электрический. Это приводит к уменьшению скорости выделения тормозного нейромедиатора синаптическим тельцем палочки и растормаживанию связанного с клеткой нейрона. Нейрон генерирует сигнал, который поступает в центральную нервную систему.

Восприятие и передача сигнала колбочками в целом протекает аналогично работе палочек. В колбочках содержатся три разновидности эффекторов. Это белки – опсины, аналогичные по строению родопсину, и имеющие различные максимумы поглощения: 455 нм (восприятие синего цвета), 530 нм (восприятие зеленого цвета) и 625 (восприятие красного цвета). Отсутствие одного из этих белков приводит к нарушению цветового зрения – дальтонизму.

Слуховой рецептор В основе сенсорных функций уха лежит механорецепция, т.е.

улавливание небольших смещений среды, окружающей сенсорные клетки. В случае звуковых волн эти смещения представляют собой быстрые вибрации с частотой от 15 Гц до 20 кГц. Восприятие ускоренного движения и силы тяжести связано с более медленными смещениями.

Сенсорные клетки имеют характерное строение – на верхней части такой клетки имеется пучок микроворсинок – стереоцилий. Поэтому клетки названы волосковыми. У позвоночных волосковые клетки находятся в перепончатом лабиринте внутреннего уха. Волосковые клетки закреплены на месте с помощью поддерживающих клеток, а сверху над ними нависает слой внеклеточного матрикса (такториальная мембрана), соединенный с кончиками стереоцилий. За счет структур среднего и внутреннего уха звуковое колебание передается такториальной мембране. При смещении слоя матрикса стереоцилии наклоняются на несколько градусов и при этом открываются ионные каналы, связанные со стереоцилиями. Возникает поток катионов (в основном ионов К+) внутрь клетки, и в результате в волосковых клетках создается рецепторный потенциал. Таким образом, механический сигнал (наклон стереоцилий) в волосковых клетках преобразуется в электрический (рецепторный потенциал).

2.8 Молекулярные механизмы превращение энергии и вещества в живых системах Метаболизм – совокупность ферментативных реакций, которые могут протекать в клетке. Это:

снабжение клеток и всего организма химической энергией за счет расщепления пищевых веществ или преобразования солнечной энергии;

превращение молекул пищевых веществ в строительные блоки, которые используются клеткой для построения макромолекул;

сборка белков, нуклеиновых кислот, липидов, полисахаридов и прочих клеточных компонентов из строительных блоков;

синтез биомолекул, которые необходимы для выполнения каких-либо специальных функций данной клетки;

преобразование и расщепление токсичных или не нужных для клетки веществ.

Превращение органических соединений в клетке осуществляется, как правило, в виде последовательности ферментативных реакций, которые называются метаболическими путями. Их делят на две ветви – катаболические пути и анаболические пути (рис.50).

Катаболические пути - процессы ферментативной деградации, в ходе которых крупные органические молекулы разрушаются до простых органических соединений с одновременным выделением свободной химической энергии.

Анаболические пути – процессы ферментативного синтеза, в ходе которых из относительно простых предшественников строятся сложные компоненты клетки. Часто сопровождаются затратой свободной химической энергии.

конечные катаболизм продукты простые энергия органические молекулы анаболизм клеточные макромолекулы Рис. 50. Метаболические пути в организме В ходе метаболизма множество разных по строению веществ превращаются в итоге в несколько простых молекул. При метаболизме различные соединения подвергаются одним и тем же химическим превращениям, т.е. метаболические превращения в определенной степени универсальны. Поэтому вводят понятие о центральных путях обмена.

Центральные пути обмена – реакции, протекающие при метаболизме различных соединений. При этом образуется небольшая группа веществ – ключевых метаболитов, которые подвергаются дальнейшим превращениям.

белки аминокислоты липиды глицерин, жирные кислоты ключевые метаболиты углеводы моносахариды Примеры ключевых метаболитов – пируват (соль пировиноградной кислоты) и ацетилкофермент А (сокращенно ацетилКоА) показаны на рис.

51.

пируват ацетилКоА Рис. 51. Примеры ключевых метаболитов Свободная химическая энергия запасается в форме макроэргических (высокоэнергетических) молекул - макроэргов. Это молекулы, при гидролизе которых высвобождается более 20 кДж/моль энергии. Примеры макроэргов – аденозинтрифосфат (АТФ) и его аналоги – трифосфонуклеотиды (ГТФ, ЦТФ, ТТФ, УТФ), а также фосфоенолпируват, ацетилфосфат и ряд других.

Строение молекулы АТФ показано на рис. 52.

Рис. 52. Аденозинтрифосфат (АТФ) При гидролизе АТФ до АДФ (аденозиндифосфата) в результате отщепления одной фосфатной группы выделяется 31 кДж/моль, при дальнейшем гидролизе АДФ до АМФ (аденозинмонофосфата) выделяется 31,9 кДж/моль.

В реакциях метаболизма активную роль играют коферменты – переносчики электронов, которые являются коферментами различных дегидрогеназ. Некоторые из них были рассмотрены ранее в разделе "Витамины".

Это:

никотинамидадениндинуклеотид НАД+ - окисленная форма и НАДН – восстановленная форма никотинамидадениндинуклеотид фосфат: НАДФ+ - окисленная форма и НАДФН – восстановленная форма флавинадениндинуклеотид: ФАД - окисленная форма и ФАДН2 – восстановленная форма Реакции переноса электронов при окислении молекул (в основном в процессах катаболизма), сопровождаются синтезом АТФ:

НАД+ + Н+ + 2е НАДН ФАД + 2Н+ + 2е ФАДН Реакции переноса электронов при биосинтезе молекул (в основном в процессах анаболизма), сопровождается гидролизом АТФ:

НАДФ++ Н+ + 2е НАДФН Метаболизм углеводов В процессе переваривания пищи полисахариды распадаются до олигосахаридов, затем до моносахаридов и в тонком кишечнике всасываются в кровь. Из капилляров моносахариды поступают к органам и тканям и переносятся внутрь клеток, где и происходит их метаболизм. Существует два пути метаболизма углеводов – анаэробный (без кислорода или при недостатке кислорода) и аэробный (при участии кислорода).

Анаэробный путь окисления моносахаридов – гликолиз, происходит в цитоплазме клетки под действием ферментов. Рассмотрим гликолиз на примере распада глюкозы.

В начале гликолиза молекула глюкозы подвергается фосфорилированию, при этом затрачивается АТФ. Затем глюкозо-6-фосфат изомеризуется до фруктозо-6-фосфата и опять фосфорилируется с образованием фруктозо-1,6-дифосфата и затратой АТФ. Эта молекула является неустойчивой и легко распадается на две триозы. Таким образом, в результате первого этапа гликолиза происходит образование двух триоз из гексозы (двух молекул глицеральдегид-3-фосфата из глюкозы), что сопровождается затратой энергии АТФ (2 молекулы АТФ на одну молекулу глюкозы).

Далее молекула глицеральдегид-3-фосфата подвергается процессам окисления, в результате образуется молекула лактата (соль молочной кислоты) и запасается энергия в форме АТФ – 2 молекулы АТФ на одну молекулу триозы. Таким образом, на втором этапе гликолиза происходит запасание энергии - 4 молекулы АТФ на одну молекулу гексозы. Кроме того, при гликолизе энергия запасается в виде восстановленного никотинамидадениндинуклеотида – 2 молекулы НАДН на одну молекулу гексозы.

Общий баланс гликолиза:

глюкоза (С6) 2 лактат (2*С3) + 2 АТФ – у животных при недостатке О глюкоза (С6) 2 этанол (2*С2) + 2 СО2 + 2 АТФ – у анаэробных микроорганизмов при спиртовом брожении Аэробное окисление глюкозы (рис.53) Сопряжение анаэробного и аэробного окисления углеводов достигается за счет пируватгидрогеназной реакции реакции образования ацетилкофермента А из пирувата. Пируват (соль пировиноградной кислоты) легко образуется в аэробных условиях из лактата, полученного при гликолизе. Пируватгидрогеназная реакция происходит в матриксе (внутреннем содержимом) митохондрий. При этом запасается энергия в форме НАДН.

АцетилКоА направляется на окисление до СО2 и воды в цикл трикарбоновых кислот (синонимы - цикл Кребса, цикл лимонной кислоты).

Цикл Кребса протекает в матриксе митохондрий.

Первая стадия цикла Кребса – образование цитрата (соль лимонной кислоты) из ацетилКоА и оксалоацетата (соль щавелевоуксусной кислоты).

Получается, что для того, чтобы расщепить ацетильный остаток до СО2 и воды, сначала образуется более сложное соединение, содержащее 6 атомов С, и только потом протекает последовательное его окисление и отщепление сначала одного атома С в виде СО2, а затем другого (рис. 53).

Рис. 53. Пируватгидрогеназная реакция и цикл трикарбоновых кислот После отщепления двух атомов С и образования сукцината (соль янтарной кислоты), содержащего 4 атома С, цикл замыкается через ряд промежуточных соединений вновь до оксалоацетата.

Энергия в ходе цикла Кребса запасается в виде трифосфатов АТФ и ГТФ и восстановленных форм НАДН и ФАДН2. Балан цикла трикарбоновых кислот:

ацетилКоА + ГДФ + 3НАД+ + ФАД 2СО2 + ГТФ + 3НАДН + ФАДН Общий баланс аэробного окисления глюкозы до СО2 и воды.

Гликолиз:

С6Н12О6 + 2НАД+ + 2АДФ 2С3Н4О3 + 2АТФ + 2НАДН Пируватгидрогеназная реакция:

2С3Н4О3 + 2НАД+ 2 ацетилКоА + 2СО2 + 2НАДН Цикл Кребса:

2 ацетилКоА + 2ГДФ + 6НАД+ + 2ФАД 4СО2 + 2ГТФ + 6НАДН + 2ФАДН Итого:

С6Н12О6 + 10НАД+ + 2АДФ + 2ГДФ + 2ФАД 6СО2 + 2АТФ + 2ГТФ + 10НАДН + 2ФАДН В аэробных условиях в ходе окислительного фосфорилирования НАДН и ФАДН2 превращаются в АТФ, причем из одна молекула НАДН дает молекулы АТФ, а молекула ФАДН2 – 2 молекулы АТФ. Молекула ГТФ эквивалентна АТФ. Учитывая это, можно записать:

С6Н12О6 6 СО2 + 6 Н2О+ 38 АТФ Окислительное фосфорилирование Окислительное фосфорилирование – главный процесс синтеза АТФ (основного макроэрга клетки). Окислительное фосфорилирование включает в себя два процесса:

окисление восстановленных молекул, таких как НАДН и ФАДН2 в ходе нескольких последовательных реакций переноса электронов, при этом выделяется энергия;

фосфорилирование АДФ с образованием АТФ, которое требует затрат энергии.

Перенос электронов осуществляется в результате последовательных окислительно-восстановительных реакций от одного субстрата к другому, в виде так называемой дыхательной цепи. Компоненты дыхательной цепи расположены на внутренней мембране митохондрий и сгруппированы в так называемые дыхательные комплексы. Вещества, которые подвергаются окислительно-восстановительным реакциям (переносчики электронов) – сложные белки, содержащие различные коферментные группы, такие как флавины или гем.

Связь двух разных процессов - реакций переноса электронов (окисления) и фосфорилирования, объясняется хемиоосмотической теорией Митчела. Согласно этой теории, фактором, сопрягающим окисление с фосфорилированием, является электрохимический потенциал, возникающий на внутренней мембране митохондрий в процессе переноса электронов в дыхательной цепи (рис. 54).

Сопряжение окисления с переносом ионов Н+ создается белковыми комплексами I, III, IV дыхательной цепи. Каждый из комплексов дыхательной цепи ДКI ДКIII и ДКIV действует как протонная помпа, перенося электроны против электрохимического потенциала за счет энергии окислительно-восстановительных реакций. Затем Н+ переносятся по градиенту электрохимического потенциала Н+-зависимой АТФ-синтетазой, при этом синтезируется АТФ.

При окислении одной молекулы НАДН происходит перенос одной пары электронов в дыхательной цепи, что приводит к переносу трех пар ионов Н+ через мембрану. Это дает энергию для синтеза трех молекул АТФ.

Таким образом, митохондрии являются энергетическими станциями аэробных клеток – в матриксе (внутреннем содержимом) митохондрий протекают пируватгидрогеназная реакция и цикл трикарбоновых кислот, а на внутренней мембране происходит процесс окислительного фосфорилирования.

Рис. 54. Схема окислительного фосфорилирования Фотосинтез Процессом запасания солнечной энергии в виде химических веществ является фотосинтез. Фотосинтез происходит в хлоропластах – органеллах цилиндрической формы длиной 5 - 10 мкм и диаметром 0,5 – 2 мкм.

Хлоропласты имеют две мембраны – наружную и внутреннюю. Внутренняя мембрана образует диски - тилакоиды, уложенные в стопки. Хлорофилл и другие вспомогательные пигменты находятся внутри тилакоидов. На мембранах тилакоидов (т.е. на внутренней мембране хлоропластов) локализованы белки, участвующие в процессе фотосинтеза.

Хлорофилл представляет собой пигмент зеленого цвета, по своему химическому строению напоминающий гем. От гема его отличает природа центрального атома – магний вместо железа, а также строение боковых групп.

Общее уравнение фотосинтеза всем хорошо знакомо:

6 СО2 + 6 Н2О С6Н12О6 + 6 О В процессе фотосинтеза выделяют две фазы – световую и темновую.

Световая фаза может происходить только на свету, темновая фаза происходит и на свету и в темноте.

Световая фаза фотосинтеза включает следующие процессы:

фотохимическое возбуждение хлорофилла окислительное расщепление воды (фотоокисление) восстановление НАДФН (фотовосстановление) синтез АТФ (фотофосфорилирование) Сопряжение всех этих процессов происходит на внутренней мембране хлоропластов, во многом аналогично процессу окислительного фосфорилирования.

На рисунке 55 представлена схема, показывающая изменение окислительно-восстановительного потенциала (редокс-потенциала) в процессе фотосинтеза (так называемая Z-схема). Процесс синтеза АТФ и НАДФН за счет энергии света происходит двухступенчато, в нем участвуют две фотосистемы, содержащие хлорофилл – фотосистема I и фотосистема II.

В первой из двух фотосистем, фотосистеме II, под действием света происходит возбуждение электронов с одновременным расщеплением воды на кислород и ионы Н+ (фотоокисление). Возбужденные в фотосистеме II электроны последовательно переносятся на ряд белков, находящихся в мембране хлоропластов и перекачивающих через мембрану протоны – пластохинон, пластоцианин и ферредоксин. При переносе электронов через цепь белков образуется электрохимический градиент, необходимый для синтеза АТФ (аналогично процессу окислительного фосфорилирования).

Конечным акцептором в этой цепи переноса электронов служит фотосистема I.

В фотосистеме I под действием света происходит дополнительное возбуждение электронов, их энергия становится достаточной для синтеза НАДФН. От фотосистемы I электроны передаются на белок ферредоксин и затем на фермент НАДФ-редуктазу, который обеспечивает синтез НАДФН (фотовосстановление). Таким образом, две последовательно соединенные фотосистемы обеспечивают поток электронов от воды к НАДФ+ с образованием НАДФН и синтезом АТФ.

Рис. 55. Z-схема световой фазы фотосинтеза Суммарное уравнение световой фазы:

2 НАДФ+ + 2 АДФ + 2 Н3РО4 + 2 Н2О 2 НАДФН + 2 АТФ + О На образование каждой молекулы НАДФН расходуется энергия двух поглощенных хлорофиллом фотонов. Этой энергии хватает на то, чтобы восстановить молекулу НАДФ+ водой, а излишек использовать на синтез АТФ.

Темновая фаза фотосинтеза – это процесс синтеза углеводов из СО2, при этом расходуются НАДФН и АТФ, полученные в ходе световой фазы.

Темновая фаза протекает во внутренней среде (строме) хлоропластов. Синтез углеводов из СО2 и воды происходит поэтапно в так называемом цикле Кальвина (рис. 56).

Ключевая реакция цикла Кальвина – присоединение СО2 и Н2О к рибулозо-1,5-дифосфату с образованием двух молекул глицерол-3-фосфата.

В цикле фиксации углерода на одну молекулу СО2 затрачивается три молекулы АТФ и одна молекула НАДФН, полученные в ходе световой фазы.

Суммарная реакция темновой фазы фотосинтеза выглядит следующим образом:

6СО2+18АТФ+12НАДФН+12Н2О С6Н12О6 + 18АДФ + 18НРО42- + 12НАДФ+ Таким образом, процесс синтеза углеводов из воды и углекислого газа позволяет растению запасать энергию солнечного света. Зеленые растения стоят в начале пищевых цепей практически во всех экосистемах. Процесс фотосинтеза питает почти все живые организмы на Земле (за исключением некоторых бактерий).

Рис.56. Цикл Кальвина 2.9 Достижения и перспективы развития нанотехнологии в биологии и медицине Генная инженерия – целенаправленное изменение генов в организме.

Успехи генной инженерии.

1. Реализация программы "Геном человека" – к середине 2000 года полностью расшифрована последовательность оснований ДНК человека.

2. Создание микроорганизмов, синтезирующих необходимые для лечения людей антибиотики, витамины и пептиды (например, инсулин и гормон роста соматотропин). Сейчас эти и многие другие лекарственные вещества получают методами биотехнологии.

3. Создание поливалентных вакцин, т.е. вакцин, которые содержат белковые фрагменты от нескольких вирусов. Такие вакцины придают иммунитет сразу к нескольким заболеваниям.

4. Получение и распространение генетически модифицированных растений – сои, кукурузы, картофеля, риса. Генетически модифицированные растения обладают более высокой урожайностью, устойчивостью к сорнякам, недостатку влаги и другим неблагоприятным условиям, могут выделять токсичные для вредителей вещества и.т.д.

5. Создание и распространение медицинских методов анализа с помощью биочипов на основе ДНК.

Многие вещества со сложной химической структурой получают методами биотехнологии. Микробиологическим синтезом получают аминокислоты, витамины, лекарственные вещества, кормовой белок.

Продукты биосинтеза накапливаются в клеточной массе или в культуральной жидкости при культивировании генетически модифицированных микроорганизмов. Затем целевой продукт выделяют и очищают.

Использование биологических наноструктур для селективного опознавания и связывания веществ позволило создать новые методы выделения и анализа. Например, образование комплексов антиген-антитело положено в основу разделения веществ методом аффинной хроматографии.

На основе ферментов создаются высокочувствительные биосенсоры, предназначенные для проведения экспресс-анализа. В перспективе предполагается создание нанотехнологических аналогов сенсорных система человека.

Особо привлекательным является использование достижений нанотехнологии для медицины. Применение наночастиц и наноматериалов в медицине поможет решить следующие задачи:

1. Создание новых лекарственных средств для лечения таких тяжелых заболеваний, как рак, СПИД, туберкулез и др.

2. Создание систем доставки лекарственных веществ к органам и тканям, которые были способны обеспечить оптимальный эффект, направленный транспорт, регулируемое высвобождение, минимальное побочное действие и удобство применения.

3. Создание новых материалов для протезирования костной ткани, сосудов, клапанов сердца и др.



Pages:     | 1 || 3 |
 





 
© 2013 www.libed.ru - «Бесплатная библиотека научно-практических конференций»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.